HEMOLOBINA Y MIOGLOBINA
Enviado por Rebecca • 13 de Diciembre de 2018 • 1.447 Palabras (6 Páginas) • 1.032 Visitas
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FACTORES QUE AFECTAN A LA UNION DE OXIGENO
2,3 BIFOSFOGLICERATO (BPG)
El 2,3 bpg se forma a partir del 1,3 bifosfoglicerato que es un intermediario de la vía glucolitica, este compuesto fosforilado se encuentra en grandes concentraciones en los glóbulos rojos.
En la conformación desoxi existe una cavidad lo suficientemente grande para admitir al 2,3 bpg entre las cadenas beta. El 2,3 bpg es responsable de la menor afinidad que presenta la hemoglobina A1 por el o2 con respecto a la hemoglobina fetal (f), esto se debe a que la hemoglobina f se une al 2,3 bpg que la hemoglobina A1, de esta manera se facilita la cesión de o2 desde la circulación materna al feto.
Cuando la presión parcial de o2 disminuye, el 2,3 bifosfoglicerato aumenta, lo que facilita la liberación de o2, aunque la cantidad que se pueda transportar disminuya ello se compensa con el aumento del número de hematíes
TEMPERATURA
El aumento de temperatura implica un aumento en la liberación de oxígeno. Esto es importante en cuadros que cursan con fiebres, en los que, al aumentar el metabolismo celular, el requerimiento de oxigeno se hace mayor. A mayor temperatura la hemoglobina tiene una menor afinidad por el oxígeno y por tanto lo libera más
MONÓXIDO DE CARBONO
Este conocido toxico es un gas que se une al átomo de hierro de la hemoglobina con una afinidad 200 veces superior a la del oxígeno, dando lugar a la carboxihemoglobina. La presencia de monóxido de carbono en concentraciones ínfimas (0,1%) puede producir la muerte, al impedir la unión y posterior liberación del oxígeno en los tejidos.
pH: a medida que aumenta la acidez, es decir a medida que el Ph es cada vez más bajo la afinidad por el oxígeno disminuye y el oxígeno se disocia más fácilmente de la hemoglobina
ALTERACIONES PATOLOGÍAS
HEMOGLOBINOPATÍAS
Se denomina así a las patologías en las que existen moléculas de hemoglobinas anormales por alteraciones en su estructura, derivada de mutaciones en los genes estructurales que las codifican.
Hemoglobina s (falciforme)
Denominada así porque da lugar a eritrocitos característicos conforma de hoz (drepanocitosis), que son responsables de un tipo de anemia hemolítica grave que recibe el nombre de anemia falciforme. La característica más notable de esta hemoglobina s es su baja solubilidad en estado desoxigenado (25 veces inferior a la normal). El defecto de la hemoglobina s se produce por la sustitución, en la posición 6 de la cadena beta, de un residuo de ácido glutámico cargado de uno de valina neutro ello implica la presencia de dos cargas positivas que no se encuentran en la hemoglobina A.
HEMOGLOBINAS M (METAHEMOGLOBINA).
Alteración en la cercanía del grupo hemo. Ello dificulta la unión del o2. se caracteriza por una cianosis continua. Los individuos que padecen de esta hemopatía sufren una cianosis continua
TALASEMIAS
Se denomina así a las enfermedades en las que existe un defecto hereditario en la síntesis de algunas subunidades de la hemoglobina, aunque la estructura de la cadena es normal; esto es lo que diferencia este grupo de alteraciones de las hemoglobinopatías comentadas anteriormente. Existen dos grandes grupos de talasemias las alfa talasemias (déficit en las cadenas alfa) y las betas talasemias (déficit en las cadenas beta). En ambos casos existen defectos en la producción de hemoglobina A, lo que determina la aparición de anemia. En otras ocasiones, las cadenas que quedan sintetizadas en exceso precipitan sobre la membrana del eritrocito produciendo hemolisis.
REGULACIÓN ALOSTERICA
Allos: otros
Stereos: espacios
La hemoglobina es una proteína alosterica debido a que tiene varias cavidades y tiene la capacidad de cambiar de estado de uno tenso a otro relajado
Cada una de las cuatro subunidades de la hemoglobina contiene un grupo prostético llamado grupo hemo, que puede fijar una molécula de oxígeno. La unión de la primera molécula de oxígeno aumenta la afinidad de unión al segundo grupo hemo, la unión de la segunda aumenta la afinidad para la tercera, etc.
La alostería es una forma de regulación de la actividad de una enzima u otra proteína dependiente de condiciones cambiantes.
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