Queratogenesis

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La formación de la envoltura celular cornificada es un proceso de varias etapas. AL inicio, la envoplaquina y la periplaquina se exppresan en las placas desmosomicas. Mas tarde lo hacen la involucrina, una proteína muy polimorfa, muy soluble, acida y rica en glutamina y se localiza en la membrana citoplasmática. Las transglutaminasas también se expresan en la primera etapa de ña diferenciación y crean entrecruzamientos entre residuos de involucrinas y con la envoplaquina, Las tranglutaminasas (1 y 3) catalizan la formación de ligaduraas isodipeptidicas entre grupos £-amino de la lisina y grupos gamma-carboxilo de residuos de glutamina.

Luego las transglutaminasas epidérmicas se catalizan la unión de la loricrina, macrofilamentos de queratina, péptidos desmosomicos, involuvrina, petidos ricos en prolina, elastina, cistatina A, corniferinas para formar el componente proteinàceo altamente insoluble de la envoltura celular cornificada en la hoja interna de la membrana plasmática.

La tranglutaminassa 3, una enzima citoplasmática, forma al principio entrecurzamientos entre la loricrina y los péptidos pequeños ricos en prolina para formar pequeños oligomeros, que luego son fijados en forma permanente a la envoltura celular cornificada en desarrollo por mas entrecruzamientos mediados por la tranglutaminasa 1, una enzima especifica del queratinocito y ligada a la membrana.

2.2.2.4 Degeneración de dominios intercelulares: Cuerpos de Odland

Los queratinosomas o cuerpos de Odlan son organelas laminadas, más pequeñas que los granulos de queratohialina, presentes en el citoplasma de los queratinocitos de las capas medias de la epidermis (espinosa y granular). Estan repletos de lípidos: glucoesfingolipidos, fosfolípidos y clesterol; también contienen un conjunto de hidrolasas. Al producirse la transición a la capa còrnea, los queratinosomas se adosan a la membrana celular y descargan su contenido en el espacio intercorneocitario. Allí las enzimas catabólicas de las organelas transforman los lípidos en ceramidas y ácidos grasos libres.

2.1.3 Descamación (Esteroide sulfatasa)

DESPRENDIMIENTO DE LOS CORNEOCITOS

Cuando las escamas, que son los productos finales de este proceso de diferenciación llegan al borde más externo de la epidermis, son células remanentes formadas por una envoltura cornificada rodeada por cúmulos de lípidos y agrupadas con macrofilamentos de queratina. Las escamas se desprenden y son reemplazadas por otras derivadas de los queratinocitos que migraron desde la capa basal y siguieron la vía de diferenciación descrita.

Para conservar sin cambio el grosor de la capa cornea, el proceso de desprendimiento del corneocito debe ser regulado con precisión para alcanzar la velocidad de formación del nuevo corneocito.

En las capas más externas, la espinosa y la granulosa, se expresa la corneodesmosina, una glucoproteìna rica en glicina y serina que se almacena en los cuerpos laminares.

Por lo que la degradación de la corneodesmosina por las enzimas tripticas y quimiotripticas de la capa cornea provoca la separación de los corneocito adyacentes con el consiguiente desprendimiento celular.

La descamación fisiológica es máxima a las 2 de la madrugada y mínima entre las 12 y 14 horas. Diferenciación celular. La citoquina TNF, sintetizada por los queratinocitos de la capa espinosa y granulosa, inhibe la proliferación y a la vez estimula la diferenciación. Ciertos gangliosidos son capaces de inducir la formación de la envoltura conrnificada, aumenta la actividad de la transglutaminasa (destruye los corneodesmosomas).

2.1.4 Clasificación de las queratinas

Desde el punto de vista morfológico, en el sentido clásico es posible, distinguir dos tipos de queratina: blanda y dura.

*Queratina dura, es una proteína insoluble en agua y bastante resistente a los álcalis diluidos, ácidos fuertes y solventes orgánicos; presente en las uñas, corteza y cuticula del pelo.

*Queratina blanda, contiene aproximadamente el 20% de proteínas hidrosolubles. Presente en la piel y medula del pelo.

Se las clasifica en dos familias de acuerdo con su peso molecular y carga eléctrica. Las queratinas de tipo I son codificadas por un grupo de genes en 17q12-q21, son acidas (PK= 4,4 a 5-5) y relativamente más pequeñas (40-56.5 kDa), son las queratinas 9 a 20 en la epidermis y las queratinas Ha1 a Ha8 en el folículo piloso. Las queratinas tipo II son codificadas por un grupo de genes en 12q11-13, son básicas o neutras (pK= 5,5-7,5) y relativamente más grandes (52-67kDa), y son las queratinas 1 a 8 en la epidermis y Hb1 a Hb6 en el folículo piloso.

2.1.4.1. Composición química.

Es una es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

Contiene una amplia variedad de aminoácidos y polipéptidos ricos en azufre de los cuales predominando la cistina, cisteína y tirosina. Es insoluble en agua, poco hidrófila, mecánicamente muy resistente. Entre los aminoácidos básicos más importantes que posee, están la histidina, lisina y arginina; entre los ácidos, la asparragina y glutamina.

2.2.4.2 Funciones de las queratinas.

Le confiere a la capa cornea propiedades adecuadas para la protección superficial contra agentes ambientales, volviéndola inerte, impermeable, dura y resistente.

Y le otorga integridad estructural a todas las células epiteliales.

2.2 SECRECIÓN SUDORAL

2.2.1 Clasificación de las glándulas sudoríparas.

2.2.1.1 Glándula sudorípara ecrina.

La sudoración ecrina generalizada es la respuesta fisiológica a un aumento de la temperatura corporal durante el ejercicio físico o estrés térmico. Este mecanismo de pérdida de calor por evaporación es el mecanismo más efectivo por el cual los seres humanos regulan su temperatura corporal.

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