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Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?

Enviado por   •  6 de Julio de 2018  •  1.396 Palabras (6 Páginas)  •  424 Visitas

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9. Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico. El hecho de la existencia de un carbono asimétrico (unido a cuatro radicales diferentes) hace posible el que los aminoácidos presenten dos conformaciones distintas, D y L. Por convenio, los aminoácidos son de la serie D cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son de la serie L si el grupo amino está a la izquierda. Los aminoácidos que constituyen las proteínas son de la serie L.

10. El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las proteínas formando las heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético puede ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas, tenemos: Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas llevan asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos nucleicos. Fosfoproteínas: contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico en cuyo interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica, como la hemocianina.

11. En el medio celular, a pH=7, los aminoácidos presentan ionización dipolar. Se denominan anfóteras aquellas sustancias que se pueden comportar como ácido o como base, dependiendo del pH de la disolución. El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH. En una disolución ácida (exceso de H+), el aminoácido se comporta como una base, el grupo amino está ionizado, y el carboxilo, no. En una disolución alcalina (exceso de OH-), el aminoácido se comporta como ácido, el carboxilo está ionizado, y el grupo amino, no.

12. Las proteínas poseen una configuración espacial característica que les permite realizar sus funciones. A pesar de las, teóricamente, múltiples posibilidades de plegamiento de una proteína, la mayoría se pliegan adoptando una única estructura tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles de plegamiento, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A medida que se van uniendo aminoácidos para formar proteínas en los polisomas, las cadenas polipeptídicas se van plegando hasta lograr la configuración más estable (estructura secundaria). La configuración espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes regiones de las proteínas aparece como consecuencia de las interacciones entre distintos puntos de la proteína. Muchas de las proteínas de gran tamaño se forman por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (estructura cuaternaria). Todos estos niveles de plegamiento dependen de la estructura primaria codificada por el ADN, es decir, el número, el tipo y la secuencia de sus aminoácidos.

13. Función estructural: Escleroproteínas como el colágeno, que forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo; la elastina, que se encuentra en los pulmones y en las arterias permitiendo su deformación y recuperación posterior, y la queratina, que forma parte de uñas, pelos, cuernos, etc. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas. Función de reserva: Albúminas, como la lactoalbúmina, la ovoalbúmina y la seroalbúmina, presentes en la leche, los huevos y la sangre, respectivamente. Función defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas, que son proteínas de defensa contra las enfermedades.

14.

Esenciales

No esenciales

Isoleucina (Ile)

Alanina (Ala)

Leucina (Leu)

Tirosina (Tyr)

Lisina (Lys)

Aspartato (Asp)

Metionina (Met)

Cisteína (Cys)

Fenilalanina (Phe)

Glutamato (Glu)

Treonina (Thr)

Glutamina (Gln)

Triptófano (Trp)

Glicina (Gly)

Valina (Val)

Prolina (Pro)

Histidina (His) (condicionalmente)

Serina (Ser)

Arginina (Arg) (condicionalmente)

Asparagina (Asn)

15. Sustancia orgánica que se encuentra en los alimentos y que, en cantidades pequeñas, es esencial para el desarrollo del metabolismo de los seres vivos; el organismo no puede fabricar esta sustancia por sí mismo

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