Discusion 2 bioquimica
Enviado por Helena • 13 de Julio de 2018 • 9.226 Palabras (37 Páginas) • 400 Visitas
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Los tipos de restricciones que afecta la estabilidad de la hélice α son:
- Repulsión electrostática de residuos de aminoácidos sucesivos con grupo R cargado.
- Volumen de los grupos r adyacentes
- Interacciones entre los grupos R de aminoácidos separados tres o cuatro residuos.
- La presencia de residuos de glicina y prolina.
- La interacción entre los residuos de aminoácidos en los extremos de la hélice alfa.
Estructura secundaria repetitiva: Conformación Beta.
Organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja. En esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendida en zig-zag en lugar de plegarse como una hélice. En esta disposición denominada hoja β, se forman enlaces de hidrógeno entre segmentos adyacentes de cadena polipetídica. Los segmentos individuales que forman una hoja beta son normalmente cercanos dentro de la cadena polipeptídica, pero también puede estar muy beta distantes uno de otro en la secuencia lineal del polipéptido.
Conformación de las β queratinas de:
- Fibroína de la seda
- Fibroina de la tela de araña tiene muchps residuos de glicina y alanina, lo que permite, un empaquetamiento compacto ya que son los grupos R más pequeños.
Giros β: son frecuentes en las proteínas globulares con una estructura de plegamiento compacto. Los giros beta que conectan los extremos adyacentes de los segmentos de hojas beta antiparalelas son especialmente frecuentes. Esta estructura forma un giro cerrado de 180° en el que están involucrados cuatro residuos aminoácidos formando un enlace de hidrógeno interresidual. Los giros β se encuentran a menudo cerca de las superficies de las proteínas, donde los grupos peptídicos de los dos residuos aminoácidos centrales en el giro pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua.
Triple hélice colágena: El colágeno es una estructura superenrrollada, pero con estructura terciaria y cuaternaria específicas: tres cadenas polipeptídicas separadas denominadas α, están superenrrolladas una alrededor de la otra. En el colágeno el enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro, en sentido opuesto a la hélice levógira de las cadenas alfa. El colágeno normalmente contiene un 35% de gly, 11% de Ala y 21% de Pro y de 4-Hyp. El contenido de aminoácidos habituales en el colágeno está relacionado con restricciones características de la hélice del colágeno. La secuencia de aminoácidos del colágeno corresponde generalmente a la repetición de un tripeptido del tipo Gly-X-Y donde x es a menudo Pro e Y es a menudo 4-Hyp. Estos residuos permiten el marcado giro de la hélice del colágeno. El estrecho empaquetamiento de las cadenas alfa en la triple hélice del colágeno proporciona más fuerza de tensión que un cable de acero de idéntica sección. Las fibrillas de colágeno son entramados supramoleculares constituidos por una triple hélice de moléculas de colágeno. Las cadenas alfa de las moléculas de colágeno y las moléculas de colágeno de las fibrillas están entrelazadas por enlaces covalentes poco habituales en los que intervienen residuos de Lys, HyLys (5-hidroxilisina) o His presentes en algunas de las posiciones de X o Y. La rigidez y la fragilidad cada vez mayores del tejido conjuntivo en las personas de mayor edad son el resultado de la acumulación de entrecruzamientos covalentes en las fibrillas de colágeno a medida que envejecemos.
Objetivo 5. Explicar en qué consisten las estructuras terciarias y cuaternarias de una proteína y los enlaces que la estabilizan.
La estructura terciaria es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína. Los giros beta en la cadena polipeptídica, el ángulo y la dirección están determinados por el número y la localización de aminoácidos específicos como: Prolina, treonina, seria y son débiles, como las fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, fuerzas electrostáticas, dipolo-dipolo. Fuertes como los puentes de disulfuro (enlace covalente)
La estructura cuaternaria en una proteína muestra múltiples subunidades o multímero que tiene dos o más a cientos de subunidades. Una subunidad se llama protomero, que es la repetición estructural en este tipo de proteína multimérica. La estrectura cuaternaria se compone de más de una cadena polipeptídica . Los enlaces que mantienen a la estructura cuaternaria son del mismo tipo que los que mantienen la estructura terciaria, excepto los enlaces covalentes. La estructura cuaternaria está íntimamente ligada a las propiedades reguladoras de las proteínas
BLOQUE II
6. definir Zwitterion, punto isoeléctrico de un aminoácido y de una proteína
Zwitterion viene del alemán “ion hibrido” este carácter dipolar iónico se debe a la capacidad que tiene un aminoácido con un grupo R de ionizarse en agua a pH neutro actuando su grupo carboxilo y amino como base o acido (anfótero) siendo este tanto donador como aceptor de protones.
El punto isoeléctrico es también llamado pH isoeléctrico (pI) y es el pH característico en que una carga eléctrica neta es cero, el punto isoeléctrico solo es de las especies de los zwitteriones.
Según Harper el pI es el pH a la mitad de entre los valores de pKa para las ionizaciones a ambos lados de las especies isoeléctricas, utilizando la formula pI = pK1 + pK2 / 2. Siendo pK1 su valor de pH como donador de protones (acido) y pK2 el pH comportándose como una base.
Cuando un aminoácido cuyo pI > pH se comportara como un catión desplazándose hacia el polo negativo o cátodo. Caso contrario, cuando un aminoácido cuya pi se comporta como anión se desplazará hacia el polo negativo o ánodo.
En el caso de las proteínas o más específicamente el punto isoeléctrico de los enlaces peptídicos su pH dependerá del ambiente y de los valores pKa de su disociación. Se puede concluir que sus iones carboxilo y amino no afectaran el comportamiento TOTAL acido-base pero se puede deducir.
7. Explicar el papel de las proteínas en la regulación Acido-Base.
Las proteínas actúan como uno de los sistemas de los amortiguadores químicos del cuerpo llamado “El sistema de proteínas” que actúan predominantemente a nivel tisular. Debido al carácter anfótero de las
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