Bioquímica Básica con Laboratorio Ensayo: Proteínas

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE SINALOA

“FACULTAD DE MEDICINA”

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                                 Ensayo: Proteínas

Facilitador: Dra. Adriana López Castro

Alumno: Marcos Efrén Montes Rodríguez

Grupo: 1-10

27/10/2016

INTRODUCCIÓN

   Todos los organismos biológicos que merodean en los recovecos de la tierra, sin importar su forma, tamaño o especie, comparten algo en común: Las macromoléculas que son el cimiento medular de su existencia.

  A pesar de que todos los seres están moldeados por cuatro componentes macromoleculares (Carbohidratos, Lípidos, Proteínas y Ácidos nucleicos), en este apartado sólo se abordará a aquellos cuya importancia estructural es más grande: Las proteínas.

  El siguiente trabajo es de naturaleza recolectora, es decir, se fundamenta a partir de fuentes bibliográficas certificadas.

   PROTEÍNAS

   La célula es el ejemplo de perfección. Representa la comunión entre un grupo de partes que conviven dentro del mismo espacio con una función específica: Permitir la vida. Y estas partes (Orgánulos), a su vez, están construidos a partir de piezas aún más pequeñas que ellos mismos: Macromoléculas estructurales y funcionales.

   Y de esos cuatro pilares macromoleculares, el perteneciente a las proteínas es el más fuerte y complejo, pues de él depende la construcción de todo lo demás.

  Explicándose con una analogía, las proteínas son el esqueleto de una construcción: Son la parte sólida y definida de todo componente celular, y por lo tanto, de todo organismo vivo.

   Sin embargo, al profundizar en la estructura de las proteínas, se encuentra que, estas, a su vez, están constituidas por piezas aún más pequeñas: Los aminoácidos.

   Los aminoácidos son el fragmento estructural y funcional más básico de naturaleza proteica.

   Los aminoácidos (Que son 20 sintetizados en cuerpo humano) se caracterizan por tener dentro de su composición a un grupo amino (NH²), un grupo carboxilo (COOH-), un Carbono Alfa (C), un Hidrógeno (H), y una Cadena Lateral (R) que define la naturaleza y el aminoácido del que se trata.

   De acuerdo al grupo R, los aminoácidos se subdividen en cuatro grupos:

• No polares, definiéndose como aquellos cuyas cadenas laterales se agrupan en el centro de la proteína en medios acuosos, es decir, son hidrófobos. Esta división se compone por Glicina (Gly. G), Alanina (Ala. A), Valina (Val. V), Leucina (Leu. L), Isoleucina (Ile. I), Fenilalanina (Phe. F), Triptófano (Trp. W), Metionina (Met. M) y Prolina (Pro. P).
• Polares sin carga, son aquellos cuya carga neta es 0 a pH fisiológico; además permiten los enlaces disulfuro (Cisteína), que es un componente importante del sitio activo enzimático. Los AA que conforman este grupo son Serina (Ser. S), Treonina (Thr. T), Tirosina (Tyr. Y), Asparagina (Asn. N), Glutamina (Gln. Q) y Cisteína (Cys. C).
• Ácidos, aquellos donantes de protones. Este grupo sólo está compuesto por Ácido Aspártico (Asx. A) y Ácido Glutámico (Glx. Z)
• Básicos, aquellos AA que aceptan protones. Histidina (His. H), Arginina (Arg. R) y Lisina (Lys. K) integran a este grupo.

   A pesar de esta clasificación de acuerdo a la acidez y polaridad representativa de los aminoácidos, hay otra que tiene una importancia nutricional más significativa: AA esenciales y no esenciales. Los primeros se refieren a aquellos que el cuerpo recibe a través de la dieta (Arginina, Metionina, Triptófano, Fenilalanina, Histidina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Lisina y Valina) y los segundos a los que el organismo es capaz de sintetizar a partir del consumo de los anteriores (Glutamato, Glutamina, Prolina, Aspartato, Asparagina, Alanina, Serina, Cisteína, Glicina y Tirosina). Esta información es de incumbencia alimenticia, pues los consumidores deberían buscar alimentos ricos en aminoácidos esenciales.

   Habiendo definido las características de los aminoácidos y su importancia biológica (Sin ellos, no existirían las proteínas) se puede desarrollar el cómo interactúan estos entre sí para la construcción de las macromoléculas más imprescindibles para el crecimiento biótico.

   El acoplamiento entre aminoácidos, su comunión se da en distintas etapas y de distintos modos, según sea el tamaño que la molécula esté alcanzando.

   Se entiende por Estructura Primaria a la erigida por un grupo de aminoácidos unidos a través de un enlace peptídico (Compuesto a partir del apareamiento entre el grupo amino de un AA inicial y del grupo carboxilo de un AA subsecuente. Tras éste enlace, se libera una molécula de agua), formando péptidos, polipéptidos y oligopéptidos.

   En un período posterior, se da la Estructura Secundaria, que se presenta en dos formas: Hélice Alfa (Una cadena polipeptídica que produce giros a partir de los puentes de hidrógeno formados entre el oxígeno del grupo carboxilo y el hidrógeno del grupo amino del cuarto enlace peptídico en dirección descendente) y la Lámina Plegada Beta (Cadenas polipeptídicas paralelas unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno).

   En una etapa casi final, es decir, la Estructura Terciaria, los polipéptidos en etapa secundaria se unen a través de puentes de hidrógeno, así como también por sus grupos radicales (Puentes disulfuro). Es en esta fase, cuando ya se puede considerar como una proteína funcional (Más Enzima que ningún otro tipo de proteína), pues ya es capaz de realizar actividades específicas.

   Una proteína madura es aquella que se encuentra en su período de Estructura Cuaternaria, que es un resultante de la comunión entre todos las estructuras anteriores; se conforma por Láminas Plegadas Beta, Hélices Alfa y distintos tipos de Estructuras Terciarias. Ya tiene la capacidad de cumplir sus funciones, ya sean de movimiento (Actina y Miosina), Transporte (Hemoglobina), Estructural (Colágeno), Enzimática (Oxidoreductasas, Liasas, Lipasas, Transferasas, etc.), Inmunológica (Inmunoglobulinas), Almacenamiento (Albúmina) y Hormonal.