Palabras Clave.- Enzimas, sustrato, catálisis, desnaturalización

...

Agua

5

0

0

Azul de bromotimol

2 gotas

2 gotas

2 gotas

Tabla 3.- Reactivos de el experimento 1, paso 3

Añadir ácido débil (GOTAS) en caso de que la solución tenga un color azul.

Urea

5

5

5

Tabla 4.- Reactivos de el experimento 1, paso 5

Mezclar y tomar el tiempo que transcurre hasta alcanzar el vire de color amarillo a azul en cada uno de los tubos.

Experimento No. 2

DETERMINACION DE LA ACTIVIDAD DE RENINA.

Tubo

1

2

3

Leche

3.0

3.0

3.0

Oxalato de Amonio

0

0.5

0.5

Solución renina

3 Gotas

3 Gotas

3 Gotas

Tabla 5.- Reactivos de el experimento 2, paso 1

Mezclar e incubar a 37°C durante 10 minutos y anotar los cambios observados en cada uno de los tubos.

Calentar el tubo No. 2 a ebullición y enfriar.

Cloruro de Calcio

0

10 Gotas

10 Gotas

Tabla 6.- Reactivos de el experimento 2, paso 4

Mezclar y comparar los cambios observados en los tubos No 2 y 3 con el 1.

-

resultados

Resultados de la viracion del experimento 1.

Tubo 1

+

Tubo 2

-

Tubo 3

++

(- )No viro, (+) Viro con poco efecto, (+) Viro con mayor efecto.

Tabla 7.- Resultados del experimento 1

El color de tubo 1 fue un color azul claro, lo que indico que la enzima trabajo pero muy escasamente. En el tubo 2 el color fue amarillos, lo que indico que la enzima no realizo algún trabajo mientras el color del tubo 3 fue un color azul verdoso muy turbio, lo que indica de manera cualitativa que la enzima realizo un mayor trabajo que en el tubo 1.

Resultados de la actividad enzimática del experimento 2.

Tubo 1

-

Tubo 2

-

Tubo 3

+

(-) Sin actividad, (+) Con actividad.

Tabla 8.- Resultados del experimento 2

La leche del tubo 1 no tenía algún cambio, el segundo tubo presento un cambio muy leve se hizo un poco espesa la leche, en cambio en el tubo tres el cambio fue más drástico ya que se observo que se la leche estaba muy espesa además de que se corto inmediatamente.

-

discusión

Experimento 1

Las semillas de sandía contienen una enzima conocida como ureasa, la cual es una enzima de hidrolítica lo cual quiere decir que rompe una molécula en este caso la urea a partir de la unión de una molécula de agua a al sustrato original. Ese efecto se pudo notar de manera muy clara en el tubo 3 al cual se le agrego una pizca de la semilla de sandía, agua y finalmente urea, donde el efecto de la enzima sobre el sustrato fue muy eficaz, a diferencia del tubo 1 y del tubo 2.

En el tubo 2 a pesar de que se contenía la enzima y el sustrato, no ocurrió ningún cambio, este se debe a que a este tubo se le dio un tratamiento diferente ya que la enzima con agua fue sometida a ebullición durante 20 min. a baño maría, lo cual altera las propiedades de la enzima, ya que al ser una proteína esta se desnaturaliza y por ende su sitio activo pierde su efecto de catalizar y debido a eso no ocurrió ningún cambio sobre la urea que se empleó en el tubo 2.

En el tubo 1 se pude observar cualitativamente una leve acción de las enzimas sobre el sustrato, en este caso el tubo 1 también se sometió a baño maría en el punto de ebullición del agua, pero a diferencia del tratamiento del tubo 2 al tubo 1 no se le agregó agua antes del baño maría por lo que la enzima estaba más protegida al calor y por ende su desnaturalización fue en menor grado, y ese es el motivo por el cual la enzima tuvo un efecto sobre el sustrato.[4]

Experimento 2

La leche contiene una sustancia conocida como caseína, la cual es el sustrato de la enzima renina, la cual hidroliza la caseína y produce paracaseínas. En el tubo 1 a pesar de que contenía el sustrato y la enzima catalizadora no hubo ningún efecto de catálisis, esto se debe a que ciertas enzimas como la renina necesitan una sustancia que actuara como activador de la enzima, en este caso el activador de la renina es el oxalato de amonio y al no tenerlo presente en la solución la enzima no trabajo.

En el tubo 2 en el cual se contenía el sustrato, la enzima y el agente activador no