EFECTO DE ALGUNAS VARIABLES FÍSICAS SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LAS LEVADURAS
Enviado por monto2435 • 25 de Marzo de 2018 • 885 Palabras (4 Páginas) • 590 Visitas
...
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Tubo N°
Temperatura °C
Cantidad de CO2
Observación
Conclusiones
1
0
3
El desplazamiento del líquido al interior de los tubos de fermentación se incrementa y disminuye entre los tubos
La actividad enzimática es máxima a una temperatura óptima, al incrementar la temperatura a 60 ºC la actividad enzimática se ve reducida debido a que por ser una proteína, se desnaturaliza.
3
60
22
4
25
17
GRÁFICO
[pic 3]
En este gráfico se puede observar perfectamente la acción de la temperatura sobre la acción enzimática debido a que por cada 10 grados en aumento de la temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces , esto se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo ( temperatura óptima) donde la actividad es máxima debido a que al acercarse a esta temperatura máxima aumenta el movimiento de las moléculas y por tanto aumenta la probabilidad del encuentro entre enzima y sustrato ; pasada esta temperatura la actividad enzimática va cayendo hasta llegar a un punto donde es demasiada temperatura y esta pierde toda su actividad ya que se desnaturaliza por ser una proteína por naturaleza.
EFECTO DE LOS INHIBIDORES EN LA ACTIVIDAD FERMENTATIVA
Tubo N°
1
2
3
4
Observación
Conclusión
Cantidad de CO2 producida
H2O
NaF 10%
-
Na3AsO4 5%
Desplazamiento del líquido a diferentes escalas entre los tubos de fermentación
De acuerdo al tipo de inhibidor habrá menos formación de productos ya que estos se unen a la enzima en distintos puntos y disminuyen e incluso impiden su selectividad
10 minutos
7
2
-
3.8
20 minutos
14
7
-
9.0
30 minutos
16
11
-
14
GRÁFICO
[pic 4]
En este gráfico se puede observar la acción de los inhibidores sobre la acción catalítica , en primer lugar el agua al no ser un inhibidor no disminuye su acción y es por eso que se puede observar que hay mucha formación de producto. En cambio el fluoruro de sodio actúa como inhibidor. Estas moléculas de levadura en disolución acuosa y en el interior de la célula es capaz de formar un complejo con el catión sodio y el anión flúor inhibiendo a la enzima responsable de la reacción de formación de 2-fosfoenolpiruvato a partir de 2-fosfoglicerato (desprendiéndose una molécula de agua). En presencia de elevadas concentraciones del inhibidor fluoruro, éste compite activamente con el sustrato propio de la enzima por el centro activo, reduciéndose la producción de piruvato y restringiéndose el proceso catabólico de respiración/fermentación. La inhibición del catabolismo de la levadura se pone de manifiesto por una reducción drástica en la formación de dióxido de carbono. Y asi podemos diferenciar que un inhibidor disminuye más la acción catalítica que el otro.
BIBLIOGRAFÍA
- Libro virtual: Experimentos de Química Orgánica, Anderson Guarnizo Franco, Pedro Nel Martínez Yepes
- Newsholme, Leech, E.A., A.R., 1987: Bioquímica Medica, polígono igarsa Naves E-F paracuellos del Jarama (Madrid), GRAFUR, S.A.
ANEXOS
La velocidad de reacción se calculó de la siguiente manera :
Velocidad de reacción = ml de dióxido de carbono / tiempo (s)
Velocidad de reacción = 13ml/1800 segundos = 0.0072 ml/segundo
La concentración de enzima se obtuvo así : 20g --------- 100 ml
X ------------ 1ml
X = 0.2 g
La concentración de sustrato se obtuvo así :
Glucosa 0.5M / 5 = 0.1 M y asi sucesivamente conforme a las diluciones de la glucosa.
Efecto de los inhibidores
[pic 5]
EXPERIMENTO CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
[pic 6]
...