El átomo de oxigeno comparte dos electrones con los átomos de hidrogeno. El núcleo del oxígeno se desplaza a los electrones de los núcleos del hidrogeno, los deja con una pequeña carga positiva y regiones levemente negativas, existiendo regiones dé

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- ¿Qué son la estructura primeria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína? ¿Qué enlaces forman parte de cada una de ellas y cuales estabilizan cada estructura?

La estructura primaria es la forma de organización más basica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y están enlazados por medio de enlaces peptídicos.

La estructura secundaria es el plegamiento local entre residuos aminoacídicas de la cadena peptídica. Este tipo de estructura se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrogeno entre los grupos carboxilo (CO) y amino (NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercana en la cadena, también encontramos enlaces puentes de disulfuro. Estos también se encuentran en forma de espirar aplanar (α, β).

La estructura terciaria generalmente muestra a los aminoácidos apolares situándose hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. Es estabilizada por enlaces puente disulfuro entre cisteínas, puentes de hidrogeno entre cadenas laterales, interacciones de Van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo.

La estructura cuaternaria comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipeptídica.

- ¿Qué entiende por PKr? ¿qué diferencias puede mencionar respecto al PK1 y PK2 de un aminoácido cualquiera?

El PKr es el valor del PKa de la cadena lateral de los aminoácidos cuya cadena sea ionizable. Se diferencia del PK1 y PK2 en que el PKr va dirigido al valor de PKa en los grupos R, mientras que los otros dos ven dicho valor en el grupo amino (PK2) y en el carboxilo (PK1). Otra diferencia es que el valor de PKr no siempre tiene valor, depende si el grupo R es ionizable, en cambio los otros dos si poseen valor en todos los casos.

- Calcule el pI (Punto isoeléctrico) para los aminoácidos:

- Glutamato (PK1 = 2.19, PK2 = 9.67, PKr = 4.25)

- Histidina (PK1 = 1.82, PK2 = 9.17, PKr = 6.00)

Glutamato = pI (Aminoácido acido)

= PK1 + PKr / 2

= 6.44/2

= 3.22 (Cargado negativamente)

Histidina = pI (Aminoácido básico)

= PK2 + PKr / 2

= 15.17/2

= 7.59 (Cargado positivamente)

- Para el siguiente aminoácido indique:

[pic 2]

- Los aminoácidos que se pueden fosforilar: Treonina, tirosina (Poseen grupo OH).

- Los aminoácidos entre los que se pueden formar puentes de azufre: Cisteína y metionina (Sulfuro).

- El aminoácido amino terminal: Isoleucina.

- El aminoácido carboxilo terminal: Fenilalanina.

- El número de enlaces peptídicos: 25 enlaces peptídicos (Siempre es 1 menos que el total).

- Los aminoácidos con grupo R ionizable: Cisteína, asparragina, tirosina, lisina, glutamina y tirosina.

- Los aminoácidos que pueden presentar carga positiva y negativa en su cadena lateral R: Alanina, glicina y glutamato.

- Indique en qué consiste el proceso de denaturación de proteínas. Mencione al menos 3 agentes denaturantes.

Denaturación de las proteínas es el proceso por el cual el ordenamiento espacial de una proteína cambia, de su estructura ordenada (Nativa) pasa a una configuración tridimensional desordenada (Denaturada). En la mayoría de los casos la denaturación es irreversible y provoca pérdida de la actividad biológica y solubilidad en solución (Precipitación).

En los agentes denaturantes encontramos:

- Físicos: Calor, presión, congelamiento, rayos X, rayos ultravioleta, ultrasonido.

- Químicos: Extremos de pH, solventes orgánicos.

- Biológicos: Enzimas proteolíticas.

- ¿Cuál es la función biológica de los siguientes péptidos: encefalina, bradiquinina y angiotensina?

La encefalina (5 aminoácidos) actúa contra el dolor y tiene un efecto analgésico, la bradiquinina (9 aminoácidos) causa vasodilatación y la angiotensina (8 – 10 aminoácidos) está relacionada con el equilibrio de eritrocitos y la presión arterial.

- Mencione 3 ejemplos de enfermedades que estén asociadas al mal plegamiento proteico y explique las posibles causas.

Cuando las proteínas no se pliegan de una forma correcta, estas pueden apelotonarse, lo que lleva a que estos apelotonamientos se acumulen en el cerebro, donde se cree que causan los síntomas de enfermedades como el mal de Alzheimer o el de las vacas locas.

Como ejemplo encontramos:

- Alzheimer: Se debe al mal plegamiento de depósitos de β – amiloide, que forman las placas neuríticas.

- Parkinson: Debido a depósitos de α – sinucleína, formando los cuerpos de Lewy.

- Enfisema pulmonar hereditario: La α1 – antitripsina se pliega muy lentamente, por lo que no puede bloquearla acción de su diana, la elastasa, y ésta última destruye el tejido pulmonar.

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9.- La mioglobina es una proteína cuantitativamente importante en el músculo de mamíferos. ¿Por qué?

La mioglobina es cuantitativamente importante debido a que es una de las proteínas de los músculos cardiacos y esqueléticos. Cuando uno realiza un tipo de ejercicio, nuestros músculos consumen el oxígeno que está disponible. La mioglobina tiene oxígeno, el cual brinda en casos extras para que el musculo mantenga un nivel de actividad alto durante un periodo de tiempo mayor. Además cuando se presenta daño en un musculo, se libera en el torrente sanguíneo. Los riñones