Para el análisis de los 3 grupos de datos se elaboró una curva de calibración con los siguientes datos (tabla 1)
Enviado por poland6525 • 5 de Enero de 2019 • 1.116 Palabras (5 Páginas) • 382 Visitas
...
Tubo
Tiempo (min)
Absorbancia T: 50°C
Absorbancia T: ambiente
Concentración T:50
Concentración T:ambiente
1
0
0,057
0,077
5,7
7,7
2
5
0,126
0,15
12,6
15
3
10
0,294
0,122
29,4
12,2
4
15
0,306
0,149
30,6
14,9
5
20
0,338
0,117
33,8
11,7
6
25
0,265
0,164
26,5
16,4
Tabla 4. Concentraciones respectivas grupo 3.
Teniendo en cuenta los resultados de las tablas 2,3 y 4 se realizaron las gráficas de las curva de progreso de la reacción enzimática: concentración de producto vs tiempo.
Grupo 1.
La grafica 1, muestra la curva de progreso de la reacción enzimática teniendo como variable en la muestra la concentración de la enzima
[pic 2]
Grafica 1. Concentración de producto vs tiempo
Donde la serie 1 es la concentración donde la dilución de la enzima fue de 1/200 y la serie 2 1/500
Teniendo en cuenta la gráfica 1, podemos concluir que a través del tiempo, el efecto de una concentración mayor de enzima, en el progreso de una reacción enzimática, dará como producto una concentración mayor.
Por ende, cuanta más concentración de enzima haya, más rápido metabolizara-reaccionara sobre la sustancia sobre la que actúa; ya que es más probable que se una el ligando al sitio activo de la enzima.
Grupo 2.
La grafica 2, muestra la curva de progreso de la reacción enzimática teniendo como variable en la muestra la concentración del sustrato
[pic 3]
Grafica 2. Concentración de producto vs tiempo
Donde la serie 1 es la concentración en la cual la variable fue la concentración de sustrato 1mM y la serie 2, 0,5 mM
Teniendo en cuenta la gráfica 2, podemos concluir que a través del tiempo, el efecto de una concentración mayor de sustrato, en el progreso de una reacción enzimática, dará como producto una concentración considerablemente mayor.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados
Grupo 3
La grafica 3, muestra la curva de progreso de la reacción enzimática teniendo como variable en la muestra la temperatura
[pic 4]
Grafica 3. Concentración de producto vs tiempo
Donde la serie 1 representa la concentración del producto a 50 ° C y la serie 2 a temperatura ambiente.
Teniendo en cuenta la gráfica 3, podemos concluir que a través del tiempo, el efecto del aumento de la temperatura, en el progreso de una reacción enzimática, dará como producto una concentración mayor.
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura. Esto último, podemos observarlo en la gráfica, dado que a los 20 minutos la concentración del producto comienza a disminuir.
- Por qué se utiliza un buffer de pH 10 para detener la reacción
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH. En este caso, la fosfatasa acida, tiene un pH óptimo dentro de medios ácidos. Por ejemplo, las fosfatasas repartidas en el organismo (eritrocitos, suero, plaquetas, leucocitos, bazo, hígado) liberar grupos fosfato adheridos a otras moléculas. Luego, estas se almacena en los lisosomas y funciona cuando estos se unen a los endosomas, los cuales tienen un pH ácido. De ahí que su actividad sea óptima en pH ácidos. Por lo tanto, si se utiliza un buffer de pH 10, la enzima se desnaturaliza y se inactiva dado que su actividad no es óptima a un pH alcalino.
Conclusiones
- Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por: cambios en el pH, cambios en la temperatura, concentración del sustrato, y concentración de la enzima misma.
- Cuanto más concentración de enzima haya, más rápido metabolizara-reaccionara sobre la sustancia sobre la que actúa; ya que es más probable que se una el ligando al sitio activo de la enzima.
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