REACCIONES QUIMICAS Y ACTIVIDAD ENZIMATICA EN TEJIDOS ANIMALES Y VEGETALES.

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H2O2  H2O + O2[pic 1]

Al realizar el otro procedimiento es decir al tomar los mismo tejidos: riñón, papa, manzana y llevados al calentamiento, y después de agregarle peróxido de hidrogeno se pudo observar que no presento ningún tipo de cambio (cambio de color, liberación de calor y burbujeos). Ya que la catalasa a altas temperaturas se inactiva.

Acción de la amilasa.

Siguiendo con el procedimiento ordenado en la metodología explicada y la coloración observada en esta parte de la práctica pudimos analizar lo siguiente:

En los 2 primeros tubos de ensayo que se dejaron reposar en un determinado tiempo se pudo observar una coloración violeta oscura, por lo tanto en estos 2 muestras dieron positivas. En la tercera prueba es decir en la que no se dejó reposar se observó una coloración violeta claro, en lo cual la prueba dio negativa. `

En el procedimiento en el que la saliva+ almidón se llevaron a cocción y que luego se agregaron gotas lugol a cada tubo de ensayo se dio una coloración violeta oscura es decir las 3 pruebas dieron positivas.

Las imágenes de los resultados se observan a continuación para cada procedimiento descrito en la práctica.

ANALISIS Y DISCUSION

Es muy importante conocer a nivel científico cada una de las etapas que se trabajó en el laboratorio y explicar cómo y porque sucede cada una de esta procesos y reacciones, elaborados en esta práctica.

Como ya se mencionó la catalasa se encuentra en tejidos animales y vegetales, y pudimos observar cómo reacciono a una temperatura ambiente mostrando burbujeos, por descomposición del peróxido, mientras que al elevar la temperatura y luego agregar peróxido de hidrogeno no hubo actividad enzimática de la catalasa debido a que esta se desnaturaliza ya que esta es químicamente una proteína por lo cual pierde su estructura terciaria y por lo tanto su sitio activo también se desnaturaliza y no puede cumplir su función.

Una de las razones por las que hay más catalasa en los tejidos animales que los vegetales es porque se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

Cuando se realiza la prueba de lugol con saliva + almidón con poco tiempo de reacción da negativa ya que no se han hidrolizado los enlaces gulcosidicos del tipo alfa 1,4 de la fracción amilasa del almidón hasta alfa dextrinas, y luego estas hasta maltosa (aunque predominan las alfas dextrinas) en ciertos puntos de la hidrolisis se producen eritrodextrinas (llamadas así porque se tiñen de rojo si se usa lugol).

Otro hecho sorprendente es que la prueba de la saliva + almidón llevadas a cocción siempre da positiva dado que la amilasa, necesita unas condiciones específicas (un pH correcto, una temperatura correcta). Entonces, si calentamos la saliva, la amilasa ya no funciona, no es capaz de descomponer el almidón en glucosa. Por lo tanto si a una disolución de almidón con saliva, se calienta y se echa lugol, el resultado es que sí hay almidón cambiara de color a violeta.

PREGUNTAS ADICIONALES

De las propiedades básicas que se presentan en común las numerosas enzimas de los diferentes sistemas vivientes.

Son biocatalizadores (aceleran la velocidad de la reacción), actúan por presencia en pequeñas cantidades, son específicas, trabajan mejor con un pH particular, trabajan mejor a una temperatura particular y se les dan nombres específicos.

Explique con un ejemplo, las ventajas de la actividad enzimática en el interior de la célula.

La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas formas:

Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estímulos recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición enzimática.

Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas de forma independiente.

Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas por ciertas moléculas. Este control enzimático permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos vivos.

Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc.

Ejemplo: La lactasa; la lactasa es una enzima que se encarga de transformar la lactosa (sustrato) en glucosa y galactosa (productos); pues bien, si decimos que tiene una actividad enzimática alta, lo que estamos diciendo es que transforma muy rápidamente la lactosa en glucosa y galactosa

Defina sitio activo, coenzima, grupo prostético, holoenzima

Sitio activo: sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.

Coenzima: Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.

Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.

Holoenzima: Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas ocasiones, es una enzima completa y activada catalíticamente.

Relacione: biocatalizador, actividad enzimática