Discucion 2 de bioquimica

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Son agentes desnaturalizantes: el calor, los disolventes orgánicos, las mezclas mecánicas, los ácidos y las bases fuertes, los detergentes y los iones de metales pesados como el plomo y el mercurio.

que le sucedería a una proteína al llegar al estómago.

la digestión de las proteínas comienza en el estómago, la entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la producción de HCl, las proteínas globulares de desnaturalizan a PH ácidos, lo cual ocasiona que la hidrolisis de proteínas sea más accesible.

- Explicar la diferencia entre proteínas simples y conjugadas; ubicar a la hemoglobina y mioglobina en esta clasificación, analizando la importancia y los niveles de organización alcanzado por estas proteínas.

proteínas simples: constan solo de aminoácidos o de sus derivados. Cuando se hidrolizan por ácidos, o enzimas, las proteínas simples producen aminoácidos únicos o sus derivados.

proteínas compuestas: son moléculas que presentan una parte proteica(apoproteina) y otra no proteica menor (grupo prostético). Esto las diferencia de las proteínas simples. Todas son globulares y se clasifican en función del grupo prostético.

Hemoglobina y mioglobina: son proteínas compuestas del tipo CROMOPROTEINAS, se caracterizan por que la fracción no proteica presentan coloración debido a la presencia de metales.

- Explicar la importancia de las propiedades de la histidina (F8 y E7) y la prolina en la estructura y función biológica de la hemoglobina y mioglobina.

La histidina F8 proximal se une directamente al hierro del grupo Hemo, la segunda, o histidina distal F7 no interacciona directamente con el grupo Hemo, pero ayuda a estabilizar la unión del oxígeno al hierro ferroso.

- Explicar la estructura del hemo y mencionar la molécula a partir del cual se origina enfatizando en el estado de oxidación del Fe y unión con CN, CO, O2, y CO2.

El grupo hemo es un complejo de protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+). El hierro se mantiene en el centro de la molécula del hemo mediante enlaces a los cuatro nitrógenos del anillo de porfirina.

Unión del CO2: la mayor parte del CO2 producido en el metabolismo es hidratado y transportado como ion bicarbonato. Sin embargo, algo del CO2 es transportado como carbonato unidos a los grupos α-amino N-terminal de la hemoglobina. La unión estabiliza la forma T o desoxi de la hemoglobina y provoca una disminución por la afinidad por el oxígeno.

Hb-NH2 + CO2 ⇄ Hb-NH-COO- + H+

Unión del CO: el monóxido de carbono se une estrechamente (pero de modo reversible) al hierro de la hemoglobina formando monoxihemoglobina de carbono, cuando el CO de carbono se une a uno o más de los cuatro sitios hemo, la hemoglobina se desvía a la conformación relajada, haciendo que el resto de sitios hemo se unan al oxigeno con gran afinidad.

- Describir la unión del oxígeno con la hemoglobina y mioglobina relacionándolas con sus respectivas curvas de saturación.

Mioglobina(Mb): la curva de disociación del oxígeno para la mioglobina tiene una forma hiperbólica, esto refleja el hecho de que la mioglobina une de manera reversible una sola molécula de oxígeno.

Mb + O2 ⇄ MbO2

Hemoglobina(Hb): la curva de disociación de oxígeno para la hemoglobina tiene forma sigmoidea, lo que indica que las subunidades cooperan en la unión del oxígeno. La unión cooperativa del oxígeno por las cuatro subunidades de hemoglobina significa que la unión de una molécula de oxígeno a un grupo hemo aumenta la afinidad del oxígeno para el resto de grupos hemo de la misma molécula de hemoglobina.

[pic 1]

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- Describa los cambios aloestericos de la hemoglobina, con la oxigenación (estructura R) y desoxigenación (estructura T).

Efectos aloestericos: la capacidad de la hemoglobina para unir oxigeno se ve afectada por la pO2, el pH del ambiente, la presión parcial del dióxido de carbono pCO2 y la disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato, estos compuestos se denominan en conjunto efectos aloestericos.

Forma T: la forma desoxi de la hemoglobina es la denominada forma “T” (tensa), en la forma T es la forma de la hemoglobina de baja afinidad por el oxígeno.

Forma R: la forma “R” (relajada) en las cual las cadenas polipeptidicas tienen más libertad de movimiento, la forma R es la forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno

- Explicar cuál es la consecuencia fisiológica cuando el Fe de la hemoglobina se mantiene oxidado y luego enfatice el estado de oxidación del Fe cuando la hemoglobina se une con CN, CO, O2, CO2.

La oxidación del componente hemo de la hemoglobina al estado férrico (Fe+3) forma la metahemoglobina, que no puede unir oxígeno. Esta oxidación puede estar causada por la acción de ciertos fármacos, como los nitratos, o por productos endógenos, como un intermediario de oxigeno reactivo.

- Explicar el efecto H+ y el 2,3-bisfosfoglicerato en la unión del O2 con la Hb.

Efecto H+: el ion hidrogeno (H+) producido por la hidratación del dióxido de carbono contribuye a la reducción de pH, este gradiente diferencial de pH (los pulmones tienen un valor de pH superior, los tejidos un Ph inferior) favorece la descarga de oxígeno en los tejidos periféricos y la carga de oxígeno en los pulmones. Por tanto, la afinidad de la molécula de hemoglobina por el oxígeno responde a pequeños cambios de pH entre los pulmones y los tejidos consumidores de oxígeno, haciendo de la hemoglobina un transporte más eficaz del oxígeno.

CO2 + H2O ⇄ H2CO2 ⇄ H2CO2 ⇄ HCO3 + H+

Efecto 2,3-bisfosfoglicerato: el 2,3-BPG disminuye la afinidad dela hemoglobina por el oxígeno uniéndose a la desoxihemoglobina, pero no a la oxihemoglobina, esta unión preferente estabiliza la conformación T de la desoxihemoglobina.

HbO2 + 2,3-BPG ⇄ Hb-2,3-BPG + O2

- Explicar el efecto Bohr y haldane en la hemoglobina y su significado fisiológico.

Efecto Bohr: la liberación de oxigeno de la hemoglobina se intensifica cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina esta en presencia de un mayor pCO2

Además,