PRÁCTICA 2. ANÁLISIS DEL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE
Enviado por monto2435 • 4 de Julio de 2018 • 1.254 Palabras (6 Páginas) • 405 Visitas
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Con todas las características mencionadas, de los valores establecidos para la curva de titulación del glutamato, el experimento fue favorable, ya que el pI del glutamato dio un valor estimado de 3,62, lo cual, no se salió del rango de la aproximación de los aminoácidos en solución, sin embargo, por razones ya explicadas los datos no son iguales a los teóricos. Cabe mencionar que al desarrollar la experiencia se utilizaron materiales de precisión, pero los operadores presentamos fallas a la hora del manejo de estos, lo que claramente sesgo los datos experimentales.
Réplica.
Vi glutamato: 25 mL
Vi NaOH: 26.5 mL
Vf NaOH: 9 mL
pH inicial del glutamato: 2.77
[pic 3]
Figura 3. Curva de titulación del glutamato (segunda medición)
[pic 4]
Figura 4. Comparación de ambas curvas de titulación del glutamato.
Conclusión
El punto isoeléctrico (PI) del aminoácido glutamato nos dio un valor estimado de 3,62 lo cual no se salió del rango de la aproximación de los aminoácidos en solución. Las expectativas de la experiencia se cumplieron en su gran totalidad ya que los valores del PI fueron semejantes a los teóricos, no se llegaron a unos datos más precisos, es decir, iguales a los teóricos, ya que hubo variaciones respecto a la temperatura, al estado del aminoácido que estaba recién preparado y a los errores al titular de parte de los miembros del equipo.
Referencias
1. Millán, F. (2016). INSTITUTO UNIVERSITARIO POLITÉCNICO SANTIAGO MARIÑO. Coordinación de Ingeniería Química y Agronomía. Curso de Química II Unidad Nr. 2: Equilibrio Ácido Base. Tomado de Research Gate.
2. Martín, Ana María; INTRODUCCIÓN AL EQUILIBRIO ÁCIDO BASE.
3. Lehninger, A., Nelson, D. and Cox, M. (2014). Principios de bioquímica. 5th ed. Barcelona: Omega, pp.45-48.
4. Dra Gomez C, Dr Arroya A, Dr Peña A, Dr Tapia R. ( 2004) Bioquimica. Editoria LIMUSA S.A de C.V grupo Noriega editores. Mexico D F.
5. R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins, ed. The Chemical Constitution of the Protein. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd edición). Londres: Longmans, Green and Co. p. 114.
Anexos
Para facilitar el análisis de los datos experimentales se presentan las siguientes tablas:
Tabla 1. Primera medición del pH de la disolución.
Adición de NaOH en mL + 25mL del AA.
pH de la disolución
0.5
2.97
1
3.24
1.5
3.44
2
3.63
2.5
3.78
3
3.90
3.5
4.04
4
4.28
4.5
4.55
5
5.10
5.5
7.58
6
8.28
6.5
8.58
7
8.76
7.5
8.94
8
9.09
8.5
9.23
9
9.43
9.5
9.62
10
9.84
10.5
10.17
11
10.67
11.5
11.04
12
11.24
12.5
11.36
13
11.44
13.5
11.51
14
11.59
14.5
11.62
15
11.63
15.5
11.70
16
11.73
16.5
11.76
17
11.79
17.5
11.81
18
11.83
18.5
11.86
19
11.88
19.5
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