Clasificación de proteínas

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•Glutelinas: Insolubles en agua. Solubles en soluciones de ácidos y bases fuertes. Coagulan por calor

•Histonas: Solubles en agua y ácidos diluidos. No coagulan por calor

•Escleroproteinas: Insolubles en agua, soluciones salinas diluidas, ácidos y bases diluidas. Forman parte de tejidos de sostén y revestimiento.

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3. De acuerdo a su FUNCIÓN, las proteicas pueden ser:

Proteínas de Reserva: son las encargadas de almacenar aminoácidos como elementos nutritivos o estructurales. Ej: la ovoalbúmina, la caseína y la gliadina.

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Proteínas de Transporte: Son proteínas capaces de unirse a moléculas específicas y transportarlas a través de la sangre. Ej: La seroalbúmina, las lipoproteínas, la hemoglobina, las hemocianinas.

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Proteínas Contráctiles: Se pueden estirar y encoger reversiblemente, actúan en la contracción de los músculos. Ej: Actina y Miosina.

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Proteínas Protectoras: Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que se combinan con las proteínas extrañas para neutralizarlas.

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Toxinas: Proteínas que en pequeñas cantidades son muy

toxicas para los animales superiores. Ej: Ricina, Gosipina.

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Hormonas: Proteínas con funciones reguladoras. Ej: La insulina, el glucagon.

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Estructurales: Colágeno, la elastina, la queratina

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Configuración y conformación

El termino "configuración" se refiere a las relaciones geométricas entre un conjunto dado de átomos, la interconversión de alternativas diferentes de configuración (por ejemplo, la conversión de D- a L-alanina) solo se puede lograr rompiendo y restableciendo uniones covalentes

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“Conformación "

se refiere a la arquitectura tridimensional de una proteína. Las relaciones espaciales de todos los átomos entre sí. La interconversión de estructuras conformadas no implica la rotura de uniones covalentes

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sino la rotura y restablecimiento de fuerzas no

covalentes (puentes de

hidrógeno, interacciones electrostaticas, interacciones hidrófobas) que estabilizan una conformación dada.

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Diferentes fuerzas que estabilizan las estructuras proteínicas

Varías interacciones no covalentes que individualmente son débiles, pero formidables en número. Estabilizan la conformación de una proteína. Estas fuerzas incluyen puentes de hidrogeno, interacciones hidrófobas, interacciones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals.

Puentes de hidrógeno

En la superficie de las proteínas globulares por lo general se encuentran residuos con grupos R polares, los cuales forman puentes de hidrógeno principalmente con moléculas de agua. Por otra parte, los residuos aminoacilo del esqueleto carbónico forman puentes de hidrogeno entre si.

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Las interacciones hidrófobas implican a los grupos R no polares de los residuos aminoacilo que en las proteínas globulares típicas residen en el interior de la proteína. La[pic 21]

formación de interacciones hidrófobas es "conducida por la entropía".

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Las interacciones electrostáticas o puentes salinos se forman entre grupos con carga opuesta, como los grupos terminales amino y carboxilo de los péptidos y los grupos R cargados de los residuos aminoacilos.

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Las fuerzas de van der Waals, que son sumamente débiles y solo actúan a distancias extremadamente cortas, incluyen componentes de atracción y de repulsión.

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Las fuerzas de atracción implican interacción entre dipolos inducidos formados por las oscilaciones instantáneas en la distribución de electrones en los átomos cercanos. Las fuerzas repulsivas entran en juego cuando dos átomos se aproximan tanto que sus orbitales electrónicos se superponen. La distancia a la

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cual la fuerza de atracción es máxima y la fuerza de repulsión es mínima se

denomina distancia de contacto van der Waals.

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