EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE A VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMATICA (INVERTASA)

...

Gráfica 2: velocidad enzimática vs temperatura (lineal)

[pic 2]

Nota: La gráfica en hoja milimétrica viene anexada.

Calculo de m (pendiente) & de la Ea

P1 (3.30x10-3,-3) P2 (3.50x10-3, 3.37)

[pic 3]

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Discusiones

Para comenzar nuestra discusión analizaremos la gráfica 1 Donde se puede observar que la velocidad de la reacción enzimática (invertasa) varía al aumentar la temperatura, al igual que se representa una típica curva de actividad enzimática/temperatura. Tal dependencia refleja un doble efecto de la temperatura: positivo a bajos valores, debido al incremento general que experimenta la velocidad de cualquier reacción química al hacerlo la temperatura, y negativo a valores altos, debido a la desnaturalización térmica del enzima. Esto es, la velocidad de una reacción enzimática (invertasa) se incrementa al aumentar la temperatura dentro de un determinado rango, alcanzando un valor máximo a la denominada temperatura óptima en este caso nuestra temperatura óptima se alcanza a los 50°C y por lo tanto es donde se da la máxima actividad de la invertasa. A valores superiores la actividad disminuye debido a que el enzima, como cualquier otra proteína, sufre procesos de desnaturalización y, por lo tanto, de inactivación.

Otro punto a tratar específicamente es durante la fase de incremento de la velocidad, la relación entre ésta y la temperatura viene determinada por la ecuación de Arrhenius, donde el objetivo fue calcular la energía de activación de la invertasa y esta se dedujo por medio de gráfica 2 donde solo se linealizó la gráfica 1 haciendo inversa a la temperatura y sacando el logaritmo natural de la velocidad, En esta gráfica se muestra que la velocidad aumenta cuando se aumenta la temperatura al igual que la gráfica 1, teniendo esta gráfica se dedujo la pendiente de la recta y a continuación la energía de activación de la invertasa que dio como resultado 5675.96 lo que nos dice que se necesita una alta energía de activación para que la enzima (invertasa) llegue a su actividad máxima y que después de esta energía, esta empezara a desnaturalizarse. A si mismo de esta gráfica podemos obtener la información que la Ea disminuye con la invertasa, ya que la Ea de la hidrolisis de sacarosa sin catalizar es de 25573.64 cal/mol K. [pic 13]

Conclusión

Se demostró experimentalmente que el valor de la Ea de la reacción catalizada por la invertasa es menor al de la reacción sin catalizar, también se obtuvo el valor de la Temperatura en el cual es mayor el incremento de la Velocidad de reacción.

Pregunta extra

- Investigar la Ea de la reacción de hidrolisis de sacarosa sin catalizar

107 kJ x = 25573.64 cal/mol K [pic 14]

Calcular Q10 de la serie

= 17.39 UI[pic 15]

= 2.025 UI[pic 16]

= 1.50 UI[pic 17]

= 1.32. UI[pic 18]

= 1.14 UI[pic 19]

Bibliografía

http://catarina.udlap.mx/u_dl_a/tales/documentos/leia/choussy_c_d/apendiceG.pdf. Fecha de consulta 15/10/2015 20:24

https://www.uam.es/docencia/qmapcon/QUIMICA_GENERAL/Practica_13_Cinetica_Quimica_II_Influencia_de_la_Temperatura_y_de_la_Presencia_%20de_un_Catalizador.pdf

Fecha de consulta 15/10/2015 20:28

http://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol-mol/pdfs/32%20INVERTASA%20CIN%C3%89TICA.pdf

Fecha de consulta 15/10/2015 20:30

Nelson D.L,Cox M.M. “Lehninger, Principios de Bioquímica” (3ra Ed) Ed. Omega. España (2000) Págs. 198-203.