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3. Los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas son los siguientes

Enviado por   •  22 de Enero de 2018  •  2.303 Palabras (10 Páginas)  •  458 Visitas

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10. Un zimógeno o proenzima es precursor enzimático que se encuentra en estado inactivo, por lo que requiere de la ruptura irreversible de un enlace peptídico para poder cambiar su estructura y hacer accesible el sitio activo de la enzima. La importancia de los precursores inactivos de enzimas radica en que las funciones específicas de muchas enzimas se requieren en lugares cave en el organismo, y su activación en momentos que no se necesitan pueden ser perjudiciales para la salud. Por ejemplo, la activación de la protrombina en trombina se da sólo en procesos hemostáticos, de lo contrario la activación de la trombina causaría coágulos sanguíneos en donde nos e necesitan, interrumpiendo la circulación sanguínea. También la activación prematura de enzimas peptidasas en el páncreas puede causar la autodigestión del mismo, causando lo que se conoce como pancreatitis aguda.

11. Las enzimas se clasifican mediante el tipo de reacción que catalizan en:a) Oxidoreductasas: reacciones de óxido-reducción o de transferencia de electrones.b) Transferasas: reacciones de transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, fosforilo, metilo y acilo de una molécula a otra.c) Hidrolasas: reacciones de hidrólisis o de transferencia de grupos funcionales al agua.

d) Liasas: adición de grupos a dobles enlaces o creación de dobles enlaces por adición de grupos.

e) Isomerasas: reacciones de cambio de la estructura molecular a una estructura isómera.

f) Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-N y C-O con la energía liberada por hidrólisis de ATP.

La amilasa entra en el grupo de las hidrolasas, y su código según la Comisión de Enzimas es: 3.2.1.1 (hidrolasa, glicosidasa, O-glucósidos/S-glucósidos, enzima específica [amilasa]).

12. La función del almidón soluble a pH 7.0 es de actuar como sustrato de la amilasa, para así poder detectar su actividad en la preparación. El reactivo de yodo N/100 se usa para detectar la actividad hidrolítica de la amilasa por sobre la amilosa; esta última causa que en presencia de yodo la preparación adquiera una coloración azul.

Se obtuvo como resultado que en el frasco “problema” (con suero) ocurrió la hidrólisis de cierta cantidad de almidón por acción de la amilasa, lo cual se pudo evidenciar por la descoloración de la solución.

13. En la reacción catalizada por la amilasa se pueden identificar los siguientes componentes:

-Sustrato: almidón

-Productos: maltosa, maltotriosa, glucosa y otros oligosacáridos.

-Ruptura: enlace alfa-D-1,4-glucosídico

14. Los análisis enzimáticos son importantes para evaluar el diagnóstico, pronóstico y evolución de estados patológicos ya que sus niveles anormales en muestras biológicas son indicadores de distintas condiciones dependiendo del tipo de enzima. Por ejemplo, la AST y la ALT son enzimas hepáticas, y sus niveles anormales pueden ser indicadores de hepatitis. Otro ejemplo se puede ver en el caso clínico, en el cual los niveles de Lactato Deshidrogenasa y AST indicaban un riesgo de infarto al miocardio.

15. Los valores normales de amilasa en suero se encuentran en un rango de 60 a 160 Unidades de amilasa por dL de suero. Existen otras patologías que pueden alterar los niveles de enzimas séricas:

-Apendicitis: suele haber un nivel aumentado de leucocitos, sobre todo de neutrófilos maduros en inmaduros.

-Pancreatitis: causa niveles elevados de amilasa pancreática y lipasa.

-Insuficiencia renal: aumenta los niveles de creatinina, nitrógeno ureico y potasio en sangre.

16. Las isoenzimas son importantes en el diagnóstico clínico, ya que en el organismo hay sustratos que necesitan convertirse en una gran multitud de tejidos, por lo que un análisis de laboratorio de estas enzimas no sería concluyente si todos estos tejidos tuvieran la misma enzima para la misma función. Dependiendo de su localización, las enzimas que actúan sobre un mismo sustrato tienen diferente estructura, lo que permite discriminar entre varios diagnósticos al momento de realizar un examen.

En el caso clínico, la Lactato Deshidrogenasa (LDH) es un indicador de infarto al miocardio gracias a que en el músculo cardíaco existen dos isoenzimas (LDH1 y LDH2) que son exclusivas de este músculo. Si esto no fuera así, los niveles elevados de LDH sólo indicarían daño a nivel de músculo esquelético y muchos otros órganos, por lo que el análisis no permitiría acercarse a la causa real. La Creatin Kinasa (CK) también tiene isoenzimas exclusivas del miocardio, por lo que sus niveles pueden servir para dar un diagnóstico certero.

17. Las troponinas T, I y C son los tres tipos de esta proteína globular en el organismo. Cuando hay daño al miocardio, los niveles de troponina I tipo 2 y T tipo 3 se elevan al ser liberadas por daño celular. Estos tipos de troponinas son exclusivas del músculo cardíaco y normalmente se encuentran en niveles casi indetectables en la sangre, por lo que la más mínima elevación es un indicador bioquímico preciso de daño al miocardio.

18. Las enzimas reguladoras, como su nombre lo indican, regulan procesos metabólicos dependiendo de ciertas señales del medio. La regulación de la catálisis de las reacciones que llevan a cabo permite a las células adaptarse a los cambios de requerimientos de energía y biomoléculas según lo requieran las circunstancias. Se pueden clasificar en:

a) Alostéricas: funcionan a través de la unión reversible, no covalente, de compuestos reguladores denominados efectores alostéricos. Estos efectores se unen a la enzima para alterar su conformación tridimensional y así aumentar o disminuir su afinidad por su sustrato, y por lo tanto, su actividad. Si el mismo sustrato actúa como modulador de la actividad enzimática, la enzima se considera homotrópica, y cuando el modulador es distinto al sustrato se considera heterotrópica. Las enzimas alostéricas generalmente tienen más de un sitio de unión para su regulador, el cual es específico para este. Muchas enzimas son capaces de autorregular su actividad catalítica debido a que los productos que ayudan a generar actúan como inhibidores (retroinhibición).

La acción de efectores alostéricos puede tener distintos efectos en la actividad enzimática: cambiar el Km o la Vmáx.[pic 7][pic 8]

[pic 9]

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