Elaboración una Compota a base de Frutas y Vegetales para Aumentar los Niveles de Hemoglobina en Sangre de los Adultos Mayores de la Casa de los Abuelos del Municipio Andrés Bello

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La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptidicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2o2.

Las cadenas α y b de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptidica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.

El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilos no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofilia de la subunidad.

También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptidicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo.

El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la hisitidina distal o por oxígeno.

Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el oxígeno y la hemoglobina a partir de la curva de enlace de oxígeno, la cual presenta la saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo. La saturación fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con oxígeno respecto al número total de sitios de enlace posibles en una molécula de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están sin oxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con oxígeno). La concentración de oxígeno se mide en presión parcial, pO2.

La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva sugiere que el enlace de oxígeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad de que se enlace otro oxígeno a un sitio de enlace vacío. Asimismo, la liberación de oxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de oxígeno de otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molécula de hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de enlace de los otros sitios de enlace de cada molécula.

El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un transporte eficiente del oxígeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la hemoglobina se satura en un 98% de oxígeno. Esto quiere decir que un 98% de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una molécula de oxígeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el oxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un 32%. Esto quiere decir que un 66% (98% − 32% = 66%) de los sitios de enlace de la hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de oxígeno. Si una proteína, que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo realiza el mismo trabajo que la hemoglobina su eficiencia se verá reducida notablemente, por ejemplo la mioglobina tiene una eficiencia del 7%.

La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50% (p50) muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al oxígeno. En la HbA (Hemoglobina adulta), p50 es a 26 mmHg, mientras que la HbF tiene un p50 a 20 mmHg. Esta diferencia en la afinidad relativa por O2 permite a la HbF extraer oxígeno de la HbA de la sangre placentaria de la madre para que el feto la utilice. Después del nacimiento, la HbF es reemplazada por la HbA.

El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O2 requiere que el enlace de oxígeno en un sitio de enlace en el tetrámero de la hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula. Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dímeros α1y b1 y α2 y b2 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro.

La estructura cuaternaria observada en el estado deoxi de la hemoglobina se conoce como el estado T (Tenso), ya que las interacciones entre sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R (Relajado), ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el enlace de un oxígeno aumenta la afinidad de otros sitios de enlace.

Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos modelos. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. El modelo concertado (Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene únicamente 2 formas: el estado T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2 estados. La de oxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse un oxígeno, el estado R está muy favorecido. En este estado se favorece fuertemente el enlace de más oxígenos. En este modelo, cada tetrámero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio el modelo secuencial explica que la unión de un oxígeno a la hemoglobina favorece la unión de más oxígenos, pero no significa un cambio total del estado T al estado R.

Niveles de la hemoglobina

En las mujeres: debe ser de 12 a 16 g/dl

En los hombres: 14 a 18 g/dl

En los niños: 11 a 16 g/dl

En mujeres embarazadas: 11 a 12 g/d

Oxihemoglobina

Cuando la hemoglobina tiene unido oxigeno se denomina oxihemoglobina