Glosario de Biomoléculas.

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Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

19.- Enlace peptídico: es la unión formada por la unión del grupo alfa carboxilo de un aminoácido al grupo alfa amino de otro aminoácido.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

20.- Diagrama de Ramachandran: son unas representaciones bidimensionales que permiten visualizar los valores permitidos de las combinaciones posibles de rotación alrededor de los enlaces psi y fi de un polipéptido.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

21.- Digestión triptica: la digestión tríptica se basa en el hecho de que las proteínas que ya han cumplido su función deben ser degradadas para reciclar sus aminoácidos. La degradación de proteínas se puede dar por diversas enzimas; en este caso la enzima tripsina que rompe los enlaces péptidos mediante la hidrólisis (adición de una molécula de agua).

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22.- Hélice 310: Se denomina con este nombre porque contiene 3 restos por vuelta de hélice y 10 átomos encerrados en el anillo. Corresponde a los ángulos [pic 1]=-49º y [pic 2]=-26º. Al igual que la hélice a las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal. Su estabilidad se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptídico de los restos i e i+3, respectivamente.

http://gmein.uib.es/moleculas/proteinas/Helice3_10/Helice3_10_jmol.html

23.- Hoja β antiparalela: está formada por dos o más cadenas polipeptídicas, llamadas hebras β. Estas están casi completamente extendidas en vez de estar enrolladas y empaquetadas como en la hélice α. En el ordenamiento antiparalelo, los grupos NH y CO de cada aminoácido están unidos respectivamente a un grupo CO y NH situados en la cadena adyacente.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

24.- Reacción de Edman: o degradación de Edman es un método para marcar y separar el amino terminal del péptido sin perturbar los enlaces peptídicos entre los otros residuos de aminoácidos. Separa secuencialmente el extremo amino terminal de un residuo después del otro. Consiste en que el fenilisotiocianato reacciona con el grupo amino terminal para formar un derivado de feniltiocarbomato. Después bajo condiciones de acidez suave, se libera un derivado cíclico (PTH-aminoácido) del aminoácido terminal, lo que deja un péptido intacto acortado en un aminoácido. El compuesto cíclico se puede analizar por procedimientos cromatográficos, este procedimiento se puede repetir en el péptido acortado dando de nuevo PTH-aminoácido que de nuevo se puede identificar por cromatografía. Con tres vueltas de esta degradación se puede revelar la secuencia completa de un hexapéptido.

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25.- Proteínas: Dominio estructural: existen cadenas polipeptídicas que se pliegan en dos o más regiones compactas que pueden estar conectadas por un segmento flexible de la cadena polipeptídica, como perlas de un collar. Estas unidades globulares compactas son lo que se conocen como dominio.

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26.- Proteínas: Subunidad: se refiere a cada cadena polipeptídica de una proteína que contiene más de una cadena polipeptídica y las cuales, por lo tanto, contienen un cuarto nivel de organización espacial.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 2

27.- Proteína globular: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares.

http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_12.htm

28.- Proteína fibrosa: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte.

http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_12.htm

29.- Equilibrio de desnaturalización de una proteína: se refiere a que la conformación nativa (plegada) de las proteínas se encuentra en equilibrio con el estado desnaturalizado (desplegado). El estado desnaturalizado es, en realidad, un conjunto de numerosas conformaciones desplegadas de similar energía. Esto se debe a que la estabilidad conformacional de una proteína es la diferencia de energía estándar de equilibrio. Las proteínas no se pliegan intentando adoptar todas las conformaciones posibles, sino que deben seguir al menos unas vías de plegado parcialmente definidas mediante ciertos intermediarios entre la proteína totalmente desnaturalizada y la estructura nativa.

Bioquímica, L.Stryer, 7ª edición. Capítulo 7

30.- Dicroísmo circular: Si los componentes circularmente polarizados son absorbidos en diferentes grados por la sustancia, la luz que pasa a través de la misma estará polarizada elípticamente y se dice que la sustancia tiene dicroísmo circular (DC), magnitud expresada en unidades de elipticidad molecular (θ).

http://sstti.ua.es/va/instrumentacio-cientifica/unitat-de-rajos-x-de-monocristal-i-espectroscopias-vibracional-i-optica/dicroisme-circular.html

31.- Cooperatividad de la desnaturalización de una proteína: se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Se habla de cooperatividad cuando con una pequeña adición de un agente desnaturalizante se provoca un cambio grande en las proteínas (todo o nada).

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

32.- Agentes desnaturalizantes: los