Guía de examen de química en los alimentos.

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23.- En un cuadro comparativo de dos columnas escribe ejemplos de carbohidratos, proteínas y grasas y vitaminas.

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24.- Se tienen tres grupos de alimentos: vegetales, cereales, carne ¿En cuál de ellos tenemos mayor contenido de nitrógeno proteico?

Cereales.

25.- Las proteínas que generan el gluten de los alimentos son conocidas como gluteina, gliadina ¿Es cierto o falso?

Cierto

26.- Escribe 2 ejemplos de diferentes grupos de aminoácidos por su estructura química solubilidad y reacción acida o base

27.- Explica la estructura de las proteínas, primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria ¿el corcho de qué tipo de estructura es?

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en lahexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

28.- Puente de hidrogeno, enlace bisulfuro, interacciones iónicas, interacciones hidrofobias. Son los tipos de enlace que le dan estabilidad a la estructura proteica ¿cierto o falso?

29.- Realiza una lista de las propiedades de la proteína y en qué consisten

La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo más importante). La proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual.

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.

Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.

30.- ¿Qué son las proteínas conjugadas y cuáles son?

- Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostético Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. En las truchas, las nucleoproteínas de los espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos, casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con protaminas de proteína básica simple. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Además, existen varias proteínas ácidas, las proteínas no histonas.

- Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales, las intracelulares y las secretoras. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la membrana. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas plasmáticas, segregaciones del hígado, tiroglobulina, segregaciones de las glándulas tiroideas, inmunoglobulinas, segregaciones de las células plasmáticas, ovoalbúmina, segregaciones por el oviducto de la gallina, ribonucleasa, la enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la enzima que descompone el ADN.

- Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellin de los huevos.

- Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, es decir, un pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas