Propiedades cataliticas de la catalasa

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Estas tres experiencias nos demuestran la gran eficiencia de los catalizadores orgánicos frente a los catalizadores inorgánicos, y el gran ahorro de energía de activación con catalizadores.

- Conclusiones:

- Se aprendió y reconoció el fundamento químico para la determinación de la actividad enzimática de la catalasa.

- Se compararon las velocidades de las reacciones hechas con y sin catalizador orgánico y enzima.

Se concluyo que aquella reacción que tenia catalizador inorgánico (sal de hierro) era dos veces más rápida que aquella que no tenía nada, y aquella que tenia catalizador enzimático era 1000 veces más rápida y exotérmica.

- Se diferenciaron las propiedades enzimáticas de una enzima y un catalizador inorgánico.

- Bibliografía:

A.Garritz – J.A. Chamizo. (1994). “Química”. Addison-Wesley Iberoamericana.

Raymond Chang,(1994). “Quimica”. McGraw – Hill, Inc. México

Nelson Cox, Leningher. (2009). Principios de Bioquímica 5° Edición. Editorial Omega

- Cuestionario:

1. ¿Cuál de las tres reacciones realizadas es más efectiva y porque?

La tercera, que contenía la sangre (con catalasa) y el peróxido de hidrogeno. Ya que la sangre era el catalizador orgánico que ayudo a que la reacción se diera 1000 veces más rápido y libero gran cantidad de energía.

Los catalizadores disminuyen la barrera energética, o energía de activación, que deben separar los reactivos para transformarse en productos. Cuando la energía de activación es grande la reacción ocurre lentamente. Un catalizador aumenta la velocidad porque hace que la reacción ocurra mediante un mecanismo que requiere una energía de activación menor. Los catalizadores pueden ser inorgánicos u orgánicos, pero los orgánicos o mejor dicho las enzimas, estas posen una estructura tridimensional de la cual las enzimas dependen ya que hay una zona en la que se inserta una molécula del reactivo (o sustrato) de manera ajustada y específica, como puede hacerlo una llave en la cerradura. La unión del sustrato a la enzima desencadena la reacción química, se liberan los productos y el sitio de unión queda libre nuevamente para captar otra molécula de sustrato y continuar la reacción.

2. ¿Sería importante el uso de algún buffer adicional en esta práctica?

Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima.

A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación. Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de ph de 6 a 8.

No se consideraría importante el uso de algún buffer adicional porque la enzima catalasa actuara en esta reacción y las condiciones en que reaccionara serán favorables por ello su pH no se alterara y no será necesario un buffer adicional.

3. ¿Por qué o con qué objetivo mediría la actividad enzimática de catalasa? (Escoja muestra especifica por ejemplo sangre, frutas, etc.) Explique

La catalasa es una enzima (proteínas con gran especificad) que se encuentra en organismos vivos como los peroxisomas y cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Para ello se usa con frecuencia esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno.

Objetivo:

- Comprobar la presencia de la catalasa en los tejidos animales y vegetales.

- Comprobar el efecto de pH en las actividades enzimáticas.

[pic 5]

Una reacción para ver la presencia de catalasa en nuestro organismo es cuando sufrimos una cortada y en ese momento le agregamos agua oxigenada muchas personas solo saben que es para matar a las bacterias, pero no porque hay efervescencia y el motivo es por la presencia de catalasa en nuestros tejidos.

La sangre contiene una enzima que actúa como un catalizador, acelerando la reacción de descomposición del agua oxigenada. Como muchas de las bacterias patógenas son anaerobias (no pueden vivir con oxígeno), mueren en la espuma blanca rica en oxígeno que se produce cuando la sangre de la herida actúa sobre el agua oxigenada.

La deficiencia en catalasa produce acatalasia, es caracterizada por la ausencia de actividad de la catalasa en los glóbulos rojos y se asocia con las lesiones orales ulcerantes. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema.

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4. ¿Qué unidades de expresión de actividad enzimática conoce? Explíquelas

La actividad de las enzimas se expresa generalmente por la, velocidad de la reacción catalizada, a través de las siguientes UNIDADES:

UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micro mol de substrato por minuto, bajo condiciones bien definidas (condiciones estándar). Esta es la expresión básica de la velocidad de la reacción. Se ha sugerido que la temperatura debe ser, en lo posible, de 30°C y que las otras condiciones, tales como pH y concentraciones de substratos, debieran ser las óptimas para la actividad enzimática.

KATAL (símbolo: kat): Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 mol de substrato por segundo. Esta unidad ha sido introducida recientemente por la Unión Internacional de Bioquímica 1 kat = 6 x[pic 6] unidades internacionales.

La Unidad Anson se ocupa cuando se usa hemoglobina como substrato: 1 Unidad Anson = aquella cantidad de enzima que, bajo las condiciones del test, libera 1 mmol (1 milimol = [pic 7] mol) de aminoácidos positivos al reactivo de Folin por minuto, calculados como tirosina. La miliunidad Anson corresponde a 1 [pic 8]mol (= [pic 9] mol) de tirosina.

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