Análisis de la insulina como proteína
Enviado por Rimma • 30 de Octubre de 2017 • 802 Palabras (4 Páginas) • 418 Visitas
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cofactor, estos iones metálicos solo sirven para dar estabilidad al mismo tiempo a seis monómeros de insulina. Debido a que estos iones solo están presentes en la forma hexamérica de la insulina es claro que no son parte fundamental para la función de la insulina.
Amino y Carboxilo Terminal.
Debido a que la insulina está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí por dos puentes disulfuro, se presentan dos aminos terminales y dos carboxilos terminales.
Cadena A
El amino terminal de la cadena A es una Glicina y el carboxilo terminal una Asparagina.
Cadena B
El amino terminal de la cadena B es Fenilalanina y el carboxilo terminal es Lisina.
Puentes Disulfuro.
La insulina presenta tres puentes disulfuro en su estructura, uno de ellos se encuentra en la misma cadena A y es lo que le confiere su forma de “V”, este puente disulfuro (ilustración 12) se da entre la cisteína 6 y la cisteína 11. Los otros dos puentes disulfuro son los que mantienen unidas a las dos cadenas polipeptídicas (ilustración 13). El primer puente disulfuro que mantiene unidas a las cadenas se da entre la cisteína 7 de la cadena A y la cisteína 7 de la cadena B. El segundo puente disulfuro se da entre la cisteína 20 de la cadena A y cisteína 19 de la cadena B.
Puentes de hidrógeno.
Un monómero de insulina presenta 43 puentes de hidrógeno.
Estructura secundaria.
La insulina presenta una alpha hélice en cada cadena polipeptídica, lo que sobra de las cadenas que no son alpha hélice presentan una estructura al azar.
La cadena A presenta una estructura alpha hélice desde Tirosina 14 hasta Tirosina 19.
La cadena B presenta una estructura en forma de alpha hélice desde Histidina 10 hasta Cisteína 19.
Cargas.
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