CINÉTICA ENZIMÁTICA: MODELO DE MICHAELIS- MENTEN

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Cuanto menor sea , menor será la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que mayor será la afinidad del enzima hacia ese sustrato. [pic 11]

Cuanto mayor sea , mayor será la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que menor será la afinidad de la enzima hacia ese sustrato. (Campaña, 2016)[pic 12]

A partir de la ecuación de Michaelis-Menten se puede explicar matemáticamente las tres fases de la curva:

- A baja, es decir si >>>, el término podemos aproximarlo a la Km, quedando un expresión del tipo: [pic 13][pic 14][pic 15][pic 16]

[pic 17]

Esta es una cinética de primer orden, que se caracteriza por una variación lineal de la V respecto al tiempo, como tiene lugar en la primera fase.

- A altas , es decir, , despreciaríamos frente a , con lo que (que sería constante); la cinética es de orden cero y se habría alcanzado la saturación por sustrato, como ocurre en la fase final. [pic 18][pic 19][pic 20][pic 21][pic 22][pic 23]

- El tramo intermedio, en el el que la correspondiente a una cinética de orden mixto y se ajusta a la ecuación de Michaelis. [pic 24]

Existen enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten, se dice que su cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con las enzimas alostéricas, cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide. En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la Km) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.

Cinética Sigmoidea

[pic 25]

FUENTE: Universidad del País Vasco (2012)

- CONCLUSIONES:

- Se determinó que en el Modelo de Michaelis-Menten se basa en la ecuación que indica como se forma el producto de una reacción enzimática, teniendo en cuenta el sustrato. Además se determinaron los componentes del modelo como son la velocidad máxima que es la velocidad alcanzada cuando la reacción se hace independiente del sustrato y también la constante de Michaelis que indica concentración de sustrato a la cuál la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

- Se analizó la influencia que tiene la concentración del sustrato en la velocidad de una reacción enzimática; siendo así a mayor con concentración de sustrato, la velocidad se hace independiente de la concentración, y a menor concentración de sustrato la velocidad de reacción es proporcional a la concentración. Y además se analizó que cuando existe una concentración intermedia de sustrato se llega a una cinética mixta.

- Se identificó que existen tres fases mostradas por el modelo de Michaelis-Menten, una fase en la que a baja concentración de sustrato, la constante de Michaelis resulta ser el aproximado de la suma entre la concentración del sustrato, entonces la velocidad de la reacción quedaría igual a la concentración del sustrato por la constante. Otra fase mostrada es en la que a mayor concentración de sustrato la velocidad sería igual a la velocidad máxima, entonces la velocidad sería constante. Por último el tramo intermedio, en el el que la concentración del sustrato es igual a la constante, entonces esta forma se ajustaría a la ecuación de Michaelis-Menten.

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REFERENCIAS:

- Universidad de Huelva. (2014). Bioquímica. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de Enzimas II: http://www.uhu.es/08007/documentos%20de%20texto/apuntes/2005/pdf/tema_08_enzimas_2.pdf

- Fernández, L. (3 de Noviembre de 2013). SlideShare. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de Cinética Enzimática y Regulación: http://es.slideshare.net/usfisioterapialuisfernandez/tema-6-cintica-enzimtica-y-regulacin

- Campaña, R. (27 de Enero de 2016). Cinética Enzimática ESPOL. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de https://www.youtube.com/watch?v=FcIdWJ_t9sU

- Chandran, N. (9 de Enero de 2012). SlideShare. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de Enzyme kinetics: http://www.slideshare.net/nithinaneesh/enzyme-kinetics-10903597

- Vásquez, E. (2003). Ecuación de la cinética enzimática. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis.html

- Universidad del País Vasco. (2012). Cinética Enzimática. Recuperado el 1 de Enero de 2017, de Enzimas: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#mm