La membrana plasmática de células de pared Contactos

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Las pectinas son una familia de ácidos poligalacturónicos que pueden variar en sus cadenas laterales, usualmente arabinosa, galactosa o un complejo complejo ramificado de monosacáridos (Cosgrove, 1997). Las pectinas también son segregadas a través del sistema endomembrana de manera que pueden formar una matriz tipo jalea que se intercala con la estructura de celulosa / hemicelulosa (Carpita y Gibeaut, 1993). La abundancia de cargas negativas en las pectinas permite la reticulación mediada por Ca21 que puede ser regulada por el enmascaramiento de las cargas pectic negativas mediante la adición de ésteres metílicos. Los anticuerpos dirigidos a la pectina oa la pectina metil-esterificada detectan epítopos que se distribuyen de manera desigual en una variedad de tejidos, incluyendo tubos de polen, proporcionando evidencia de que esta modificación podría tener una función reguladora (Knox, 1997). Cuando el polen entra en contacto con el estigma hay una rápida expansión de la membrana en la punta del polen y el crecimiento continuo de la punta se ha correlacionado con la desesterificación y la reticulación Ca2 de las pectinas periféricas a la punta de crecimiento. La reticulación conduce a una mayor ridgidez de la matriz de pectina lateral del tubo polínico permitiendo de este modo sólo la expansión de la punta (Yang, 1999). Se proponen modelos similares para el crecimiento del vello de la raíz (Wen et al., 1999). No se sabe nada de cómo la síntesis de celulosa y la secreción de pectinas están coordinadas, aunque sus respectivas matrices pueden existir independientemente (Roberts, 1990).

Proteínas

Tradicionalmente, las proteínas de "pared celular" se han clasificado por su asociación con uno o más de los carbohidratos complejos secretados por las células vegetales. Estas incluyen las abundantes glicoproteínas ricas en hidroxi-Pro (HRGP, Showalter, 1993), proteínas Pro-ricas (Showalter, 1993), proteínas ricas en Gly (GRPs, Keller 1993), proteínas arabinogalactan (AGPs, Oxley y Bacic, 1999; Majewska-Sawka y Nothnagel, 2000), quinasas asociadas a muros (WAKs, He et al., 1996, 1999), lectinas (Herve et al., 1999) y expansinas (Cosgrove, 1997). Pero la lista es mucho más extensa e incluye peroxidasas, metiltransferasas, galactosidasas, glicanasas y proteasas para nombrar sólo algunas (Showalter, 1993). El análisis de la información del genoma y el análisis detallado del gel (Robertson et al., 1997) proporcionará probablemente una lista exhaustiva de proteínas adicionales de la pared celular. No puede ser un ejercicio útil para ungir una proteína el honor de ser un componente de "pared celular", sino más bien tratar con esta clase grande de proteínas secretadas desde un punto de vista funcional. De hecho, quizás el mejor ejemplo es proporcionado por el ligando de proteína SCR para las quinasas receptoras que regulan la compatibilidad de selfin en Brassica sp. (Schopfer et al., 1999).

El SCR es secretado por el grano de polen y reside en su superficie para ser presentado a su receptor en la membrana plasmática de las células del estigma. SCR está en la superficie del polen y por lo tanto está en contacto directo con y parte de la pared celular del polen, pero es una "pared celular" de proteínas? También es importante recordar que los métodos recientes de congelación rápida muestran que las distancias entre la membrana plasmática y la ECM son de hecho menores que las observadas anteriormente (Roberts, 1990), de tal manera que es posible que las proteínas se extiendan bien dentro de la matriz de carbohidratos y tal vez Incluso contacto proteínas o carbohidratos en otra superficie celular. También se podría incluir en una discusión de las paredes celulares las numerosas quinasas receptoras en la membrana plasmática (Kohorn, 1999). Un ejemplo sería el receptor CLAVATA 1 (Trotochaud et al., 1999) en la capa del meristema inferior que influye en la identidad celular y la proliferación. La proteína CLAVATA 3 es secretada por la capa de meristema superior (Fletcher et al., 1999) y se postula que se une a CLAVATA 1 y sirve como un ligando.

Para evitar la exclusión de muchas proteínas interesantes, podría ser mejor referirse a los carbohidratos como la pared celular y ver a las proteínas como visitantes influyentes. Este parece ser el punto de vista del estudio de la mayoría de los otros reinos (Bissell y Nelson, 1999). La cuestión pertinente aquí entonces se convierte en que los visitantes tienen una influencia que requiere el contacto con la membrana plasmática y el carbohidrato extracelular.

INTERFAZ DE MEMBRANA-PARED PLASMA

Las conexiones físicas entre la pared celular y la membrana plasmática se han observado de varias maneras. La mayoría de las micrografías electrónicas muestran que la membrana plasmática se aplica contra el material extracelular y, por tanto, están aparentemente en contacto directo (Roberts, 1990). Se supone que la presión de turgencia es responsable de esta appression, debido a la interrupción de la turgencia por choque osmótico induce la plasmólisis y resulta en la separación de la membrana de la pared celular. En la mayoría de las células, esta separación es completamente completa, aunque las regiones adyacentes permanecen y pueden ser mejoradas en frecuencia en células cultivadas en sal (Carpita y Gibeaut, 1993). Las células plasmolizadas tienen hebras delgadas de membrana que se extienden desde la membrana plasmática colapsada hasta la pared celular, que han sido denominadas hebras Hechtian (Roberts, 1990). Queda por determinarse si se tienen en cuenta las propiedades de los ácaros de plasma que forman pasajes citoplasmáticos entre las células (véase más adelante Crawford y Zambryski, 1999), pero el hecho de que se produzcan en las paredes exteriores de la epidermis hace que sea menos probable. La naturaleza de los sitios de contacto en las hebras de Hechtian o en los contactos inducidos por la sal es desconocida, aunque se han denominado "sitios de adhesión". El término adhesión invoca homología con sitios similares en células metazoarias, donde las integrinas y receptores similares unen la ECM. Estos sitios de adhesión se agrupan en islas que están asociadas con quinasas reguladoras, sus ligandos y el citoesqueleto (Bissell y Nelson, 1999). A pesar de los numerosos intentos de identificar estos sitios, todavía no existen pruebas convincentes de estas islas en las angiospermas (Carpita y Gibeaut, 1993, Canut et al., 1998, Laval et al., 1999). Irónico y quizás lo más pertinente es que su abundancia en metazoos es muy exagerada en células cultivadas y bastante difusa si no es rara en tejidos reales (Bissell y Nelson, 1999). El citoesqueleto