TRABAJO DE INVESTIGACIÓN. BIOQUÍMICA

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Nomenclatura de la comisión enzimática.

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme comisión), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP: glucosa Fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una Fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas.

La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la temperatura, la concentración de sustrato y de enzima, y el agua disponible en el medio, entre los más importantes.

El pH óptimo se debe determinar experimentalmente, y se deben considerar otras variables operacionales como la temperatura, el sustrato y la capacidad amortiguadora de la solución tampón utilizada. Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del óptimo, se alterará su estructura secundaria y terciaria como consecuencia de la protonación o desprotonación de los residuos de aspártico, glutamico, lisina, Arginina e Histidina, principalmente. La consecuencia será el desplegamiento o desnaturalización permanente o irreversible de la proteína. Si el ambiente en el que se encuentra la enzima no está a un pH extremo, ésta puede replegarse y regresar a su conformación y actividad original, es decir, se puede re naturalizar.

Efecto de la temperatura.

Como sucede con cualquier otra reacción química, la velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la energía cinética de las moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se favorece la desnaturalización y consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica. Existen varios factores que, además de la estabilidad conformacional, también afectan la actividad enzimática al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad de gases (oxígeno), el pH de la solución amortiguadora, la afinidad de la enzima por el sustrato, por activadores o inhibidores; así como la presencia de reacciones de competencia. Por esta razón, cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperatura en el cual se logra la mayor actividad, para la mayoría está entre 30 y 45°C, y se inactiva a más de 60°C, a esta temperatura la energía introducida en el sistema sobrepasa la energía de las fuerzas que mantienen la estructura activa de la enzima.

Efecto de la concentración de sustrato.

Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. Esto se debe a que las colisiones "exitosas" con el reactivo son más frecuentes, asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. En caso de que la concentración de sustrato sea menor, la velocidad de reacción disminuye. Este aspecto es muy importante en la caracterización cinética de una enzima, como se verá más adelante. Por otra parte, la acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en términos de costo como de eficiencia catalítica, por lo que la reacción se debe llevar a cabo en la medida de lo posible a la máxima velocidad.

Efecto de la actividad del agua.

Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo, aun en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros. En ambos casos, la amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren aún en condiciones de baja actividad del agua (aa). De hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia magnética nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden empezar a funcionar como catalizadores.

Enzimas reguladas, no reguladas y sus propiedades.

Las enzimas reguladoras Son catalizadores biológicos, que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas, presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. Existen dos tipos:

• Las enzimas alostéricas

• Las enzimas moduladas covalentemente.

Las enzimas están reguladas en las vías metabólicas de un modo coordinado y económico, ajustándose a las necesidades de la célula.

Objetivos de la regulación:

1. Producir los metabolismos necesarios y en la cantidad adecuada cuando son requeridos. (máx. economía).

2. Aprovechar la energía disponible en forma eficiente.

3. Mantener un control de las fuentes energéticas.

4. Mantener un nivel adecuado de ATP.

Propiedades generales.

Principios fundamentales de su acción catalítica

Introducción a la cinética enzimática

Mecanismos de acción enzimáticos

Enzimas reguladores

Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos

Tienen gran poder catalítico

Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato.