Banco de Sangre.

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Otras proteínas transportadoras. Se ha reportado la existencia de varias otras proteínas transportadoras en la membrana de los glóbulos rojos humanos. Entre ellas se puede mencionar al cotransportador de glicina y sodio, que permite la incorporación del aminoácido a las células. El transportador de colina, que incorpora a esta molécula nitrogenada fundamental para la síntesis del fosfolípido de membrana fosfatidilcolina. El transportador de uridina, otra de las proteínas transportadoras reportadas para la membrana de los eritrocitos, permite el movimiento de la base nitrogenada a favor de su potencial químico de difusión. También se ha observado la presencia de un intercambiador sodio-proton y transportadores de tirosina, fenilalanina, triptofano, valina, leucina, lisina, arginina, adenosina, AMPc, glicerol, piruvato, lactato, ácido úrico, creatina, etc.

1.2 Proteínas periféricas.

Las proteínas periféricas conforman el citoesqueleto; son muy diversas. Mediante la electroforesis en gel de poliacrilamida se identifican y cuantifican fácilmente. Estas proteínas periféricas son:

Espectrina (Bandas 1 y 2). Es la proteína más abundante del citoesqueleto. Resulta de la unión de 2 dímeros cada uno formado por una cadena alfa y una cadena beta. La alfa es codificada en el cromosoma 1 y la beta en el cromosoma 14. La espectrina establece interacciones funcionales con otras proteínas del esqueleto, en especial con la actina, la proteína 4,1 y la Ankirina.

Proteína 4,1. Contribuye a la estabilidad de la unión entre la espectrina y la actina y al anclaje del esqueleto a la bicapa lipídica.

Proteína 2,1 o Ankirina. Constituye un importante punto de anclaje del esqueleto a la bicapa lipídica, especialmente a la banda 3.

Actina. Se une a la espectrina.

Proteína 4,9. Necesaria para la configuración molecular de la actina.

Aducina, Tropomiosina y Palidina. Los dímeros de espectrina se unen cabeza a cabeza formando tetrámeros y estableciendo interacciones funcionales con otras proteínas del esqueleto, en especial con la actina, la proteína 4,1 y la ankirina, de forma que 6 unidades de espectrina se unen a un oligómero de actina, formando una red de estructura hexagonal altamente organizada. Cada unión espectrina-actina se estabiliza por la formación de un complejo ternario («junctional complex») con la proteína 4,1 que además fija la red a la membrana por su interacción con la glucoforina C. Este complejo es estabilizado por la tropomiosina, la cual se asienta en el canal de los filamentos de actina, la proteína 4.9 se une a la actina envolviéndola, en tanto la aducina permite la unión de dos heterodímeros de espectrina, la ankirina une la red al lado interno de la doble capa de lípidos a través de su unión con la banda 3, esta unión es estabilizada con la adición de la banda 4.2.

La relación funcional de las proteínas del citoesqueleto entre sí y con la doble capa lipídica, se ha establecido a partir del modelo que considera dos tipos de interacciones:

a) Interacciones horizontales. Mantienen la estabilidad global del esqueleto:

• Dímeros de espectrina (sp-sp)

• Espectrina (beta) y actina, estabilizada por la proteína 4,1 (sp-actina-4,1)

b) Interacciones verticales: Unen el citoesqueleto a la bicapa lipídica (membrana): Espectrina (beta) y Banda 3 estabilizada por ankirina (sp-ank-3) Proteína 4,1, glicoforina, banda 3 (4,1-glucoforina-3).

1.3 Moléculas de adhesión.

Los eritrocitos expresan una gran cantidad de moléculas de adhesión (tabla 3-2), entre las proteínas que pertenecen a la superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF) y que median la adhesión de los glóbulos rojos, varias de ellas son bien conocidas, CD47 que es un receptor para trombospondina y se puede encontrar también en otras células, CD239 que corresponde al antígeno Lutheran funciona como receptor para laminina tanto en células Drepanocíticas como en diversos epitelios neoplásicos, CD242 que corresponde al antígeno LW y es capaz de unir varias formas de integrinas comúnmente expresadas por leucocitos y otros tejidos, CD147 molécula necesaria para que el glóbulo rojo pueda atravesar el Bazo y regresar a la circulación, CD44 coopera con VLA-4 como receptor para fibronectina y CD99 que media las interacciones GR-linfocitos, aunque este rol fisiológico todavía no es bien conocido.

Hematología: Fisiopatología y Diagnostico

Sección II: Glóbulos Rojos. Págs. 85-85

María José Calderón López