¿Cómo funciona una enzima?

...

• Valores pequeños de Km indican alta afinidad; valores altos de Km indican unión débil.

Comprendiendo Vmax

• Vmax es constante para una reacción

• Vmax es un valor teórico de la tasa máxima de reacción

• Para alcanzar este Vmax se requiere que TODA las moléculas de enzima estén fuertemente unida al sustrato

• Vo se aproxima asintóticamente a Vmax a medida que [S] se incrementa

[pic 3]

Propone que se obtiene una línea recta donde se grafica 1/S vs 1/V.

Los intercepto serás -1/km y 1/Vmax (1/V)

Inhibición enzimática

Los inhibidores enzimáticos son agentes moleculares que interfieren con la catálisis disminuyendo la velocidad de las reacciones o inclusive deteniéndola completamente. La actividad puede ser regulada y esto se da por moléculas que se adhieren a cada enzima.

Agentes moleculares que interfieren con la catálisis disminuyendo la velocidad de reacciones.

Existen dos tipos principales de inhibidores enzimáticos:

• Inhibidores Reversibles: • Inhibidores Irreversibles

>Competitivos

>Acompetitivos

> Mixtos

>No competitiva pura

>Competitivos: El inhibidor tiene la capacidad de unirse al mismo sitio activo que el sustrato por lo que compite con el sustrato por el sitio activo. Usualmente son compuestos análogos del sustrato.

Esta unión hace que en vez que se forme un complejo enzima sustrato, se forme un complejo enzima inhibidor.

Los inhibidores son habitualmente similares al sustrato normal y eso hace que se puedan unir a ese mismo sitio activo logrando el complejo enzima inhibidor retrasando la acción de la enzima, haciendo que la obtención de producto sea más lento. Para desplazar el inhibidor la enzima aplica fuerza, empujando. [pic 4]

La Vmax es la misma, ya que sigue siendo la misma enzima, ya que no cambia el número de sitio activo.

Se necesita más [S] para obtener la mitad de Vmax. Así esta aplica más presión. Es por esto que Km se incremente.

Mientras más inhibidor más capacidad de inhibición.

- Con una concentración de sustrato lo bastante grande todavía es teóricamente posible lograr la velocidad máxima de la enzima aun en presencia del inhibidor competitivo

[pic 5]

>Acompetitivos: El inhibidor acompetitivo se une a un sitio distinto del sitio activo. Siempre se 2015 unen al complejo E-S.

>Mixtos: El inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo. Tiene la capacidad de unirse tanto a la enzima libre, como al 2015 complejo E-S.[pic 6]

>No competitiva pura[pic 7]