CLASIFICACION DE AMINOÁCIDOS.

...

Cadenas Laterales.- que le dan estabilidad, función y comportamiento químico a las proteínas.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

POR FUNCIÓN.-

La función de las proteínas cambia de acuerdo a su estructura, al hacerse más compleja la proteína, se hace más compacta, con las cargas al exterior y la parte hidrofóbica al centro.

Estructura: colágeno en piel

Movimiento: actina y miosina en músculos

Defensa: Anticuerpos en torrente sanguíneo (IgG, IgA, IgM, IgE)

Almacenamiento: Albúmina en clara de huevo

Señales: Hormona del crecimiento

Catálisis: Ya que actúan como enzimas, como la amilasa o las transferasas

POR CONFORMACIÓN.-

Proteínas globulares: moléculas esféricas, solubles en agua, ej. Hemoglobina, citocromo C

Proteínas fibrosas: cadenas en forma de fibras alargadas, en forma paralela, proteínas duras, resistentes, químicamente inertes y con funciones principales de tipo estructural. Ej. Queratina y colágeno.

POR COMPOSICIÓN QUÍMICA.-

Simples: poseen exclusivamente aminoácidos. Ej. Albúmina, insulina.

Conjugadas: poseen una porción proteica y no proteica. Ej. Hemoglobina

Se le llama grupo prostético a la parte de la proteína que no es proteica puede ser carbohidrato, lípido, etc.

ESTRUCTURAS PROTEICAS:

La unión de aminoácidos está determinada en el código genético y de acuerdo al número y tipo de aminoácidos que se unen, habrá diferentes estructuras proteicas desde la primaria hasta la cuaternaria.

[pic 7]

La ESTRUCTURA PRIMARIA o covalente de las moléculas está determinada por la secuencia de aminoácidos y la posición de los puentes de disulfuro.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está dada por un ligero enrollamiento de la cadena polipeptídica que puede ser:

- Como Hélice alfa (espiral) que se estabiliza por puentes de hidrógeno y es la estructura principal en proteínas fibrosas como la a- queratina

- Como láminas beta (zigzag) que también se estabilizan por puentes de hidrógeno y los grupos R se alteran arriba y abajo del plano. La estructura es más estable, se presenta en proteínas fibrosas o dominios (subestructura de proteínas) de proteínas globulares en su núcleo.

La ESTRUCTURA TERCIARIA está dada por un sobreenrrollamiento de la cadena polipeptídica, determina la estructura secundaria en dominios compactos, se estabiliza por:

- Atracción/repulsión electrostática entre R y R

- Puentes de H entre R (no unión peptídica)

- Puentes disulfuro

- Interacciones hidrofóbicas o apolares/hidrofílicas.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde al a asociación de cadenas polipeptídicas o subunidades, cada una de ella con su estructura terciaria. Ej. La hemoglobina

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

SOLUBILIDAD: Son solubles las estructuras cuaternarias pero no las terciarias, se debe a que las cadenas R son polares.

RECAMBIO PROTÉICO: Las proteínas no se almacenan, se tiene que estar ingiriendo diariamente.

Este recambio de proteínas lo determinan cata y anabolismo en donde entre estos dos hay una tendencia al equilibrio.

Cuando predomina ana en relación a cata se presenta el balance nitrogenado positivo

Cuando predomina cata en relación a ana, se presenta el balance nitrogenado negativo.

EJEMPLOS:

Alimentación – cata -

Diabetes – cata –

Gestación – ana +

TÉCNICAS DE IDENTIFICACION: Principio de las técnicas basadas en reacciones de color:

De los aminoácidos presentes en todas las proteínas, algunos reaccionan con cierto reactivo para dar productos con colores característicos, esto se utiliza para determinar la presencia de proteínas o bien para determinar la ausencia o presencia de aminoácidos que contienen.

REACCION XANTOPROTEICA: Es un método que se puede utilizar para determinar la presencia de proteína en una solución empleando ácido nítrico concentrado. Da positivo en proteínas con aminoácidos alifáticos especialmente con tirosina.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PORTEÍNAS

Llamamos desnaturalización a la perdida de las propiedades biológicas de una proteína cuando hay un cambio de alguna variable del medio (pH, sales, Temperatura, etc.)

Los enlaces peptídicos no suelen resultar afectados en la desnaturalización y por lo tanto la estructura primaria permanece intacta ya que esta está mantenida por enlaces covalentes.

Recordemos que el plegamiento de las proteínas es el proceso por el que una proteína alcanza su estructura tridimensional, es decir, su estado nativo. Si este plegamiento no se lleva a cabo de una manera correcta, la proteína no será capaz de cumplir su función biológica correctamente.

El proceso contrario al plegamiento es la desnaturalización, A menudo, las proteínas desnaturalizadas pierden su solubilidad y precipitan.

Dependiendo de las condiciones de desnaturalización, el polipéptido puede volver a plegarse una vez suprimido el agente desnaturalizante.

Son ejemplos de desnaturalización, la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.

PRINCIPIO DE ANFINSEN: “La estructura tridimensional de una proteína