Carbohidratos. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas

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Además de los tubos problemas, se realizaron 6 tubos testigos, los cuales se utilizaron para leer a los tubos problemas, en los tubos testigos se obtuvieron valor de absorbencia de 0 e incluso negativos, debido a que no se había llevado acabo la reacción.

Por otro lado, con los valores obtenidos de la velocidad de reacción, se utilizó la ecuación de Arrhenius para calcular la energía de activación y mediante despejes y cálculos se obtuvo dicho valor, primero calculando la pendiente de la recta por regresión lineal, obteniendo un valor de , y posteriormente sustiyendolo en la ecuación obteniendo así el valor de la energía de activación, el cual fue de , comparándolo con la bibliografía que es de aproximadamente 9000 cal/mol°C, se observa que hay una variación, la cual se puede explicar a factores mecánicos, como no haber trabajado de la manera más correcta o no haber utilizado más temperaturas, o factores propios del laboratorio, el hecho de que los baños de agua estuvieran destapados, pudieron haber interferido y que la temperatura no haya sido la correcta. [pic 20][pic 21]

Con dichos valores obtenidos se realizó una gráfica número dos (anexada), donde se observa el logaritmo natural de la velocidad respecto al inverso de la temperatura, en la que se obtiene una pendiente negativa y se ilustró la ecuación de la recta y la pendiente de la misma.

También calculamos el valor de Q10, que como sabemos es el número de veces que la actividad enzimática se incrementa al aumentar 10°C la temperatura, en nuestro caso lo calculamos en los intervalos de 5°C a 35°C, y encontramos que el valor más alto de Q10 fue de 1.8, en el intervalo de 25°C a 35°C, esto nos indica que en dicho intervalo es donde la actividad enzimática tiene un mayor aumento, esto puede deberse a que la enzima se acerca más a su temperatura optima y como sabemos obtener este valor tiene una de sus principales aplicaciones en los procesos industriales.

CONCLUSIONES

- La invertasa tiene una temperatura óptima de 50°C, rebasando esta temperatura la enzima se desnaturaliza y pierde su función.

- A 10°C la invertasa mantiene su actividad catalítica, pero ésta es mucho menor que en la óptima.

- La energía de activación de la reacción hecha fue de , relacionado con la bibliografía que es 9000 cal/mol°K aproximadamente, varió un poco, pero se mantiene un valor positivo lo que indica que la reacción si se llevó acabo y es endergónica. [pic 22]

- En grafica obtenida de la ecuación modificada de Arrhenius se obtuvo una recta con pendiente negativa, además también permitió calcular la energía de activación de dicha reacción.

- El intervalo de temperatura en el cual se obtuvo un valor de Q10 mayor fue de 25°C a 35°C, lo que indica que en ese intervalo la actividad tiene el mayor aumento.

- Se concluyó que la temperatura no afecta la energía de activación, únicamente la velocidad de la reacción.

REFERENCIAS

- http://www.ehu.cus/biomoleculas/enzimas/en222.html. Consultado: 22/03/2017

- http://laguna.fmedic.unam.mx/-evazquez/0403/velocidad%20reaccion%20enzimaticas.html. Consultado: 22/03/2017

- Conn, E. E.., Stumpf P. K., Bruening G., Doi R.H., “Bioquímica Fundamental”. Ed. Limusa, México, pp. 206-213 (1990).