Función de la estructura del retículo endoplasmático.

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La relación entre la dinámica de ER y el citoesqueleto de microtúbulos

Existen dos formas mecánicamente distintas de que los túbulos ER "viajan" a lo largo de los microtúbulos (MT): por el complejo de fijación de la punta (TAC) frente al deslizamiento. Durante el movimiento TAC, la punta del túbulo ER aparece (por microscopía de fluorescencia) para ser unido a la punta (+) de un MT dinámico. A medida que el extremo (+) de la MT crece o se encoge, también lo hace el túbulo ER. Se han identificado dos proteínas que afectan el movimiento TAC de los túbulos ER, STIM1 y EB1. STIM1 es una proteína de membrana ER integral con un dominio de unión Ca2 + terminal N-terminal Lumenal, un único dominio TM y un dominio de unión a MT C-terminal. Existen varias líneas de evidencia que demuestran un papel para STIM1 en el remodelado de TAC ER:

- Concentraciones de STIM1 en las puntas de los túbulos ER donde están unidos a MTs crecientes por el TAC

- El agotamiento de STIM1 por siRNA reduce los movimientos de túbulos ER a través del TAC

- STIM1 interactúa directamente con EB1 (una proteína de unión a la punta MT (+)). La sobreexpresión de la proteína CLIMP-63 en las células COS provoca un aumento de la co-localización entre los túbulos ER y los microtúbulos, lo que sugiere que CLIMP63 puede vincular la ER directamente a los microtúbulos para ayudar a esparcirlo en el citoplasma.

Interacciones funcionales entre el ER y otros sistemas de membrana

Las dos razones principales para que el RE entre en contacto con las membranas de otros organelos son:

- Transporte no vesicular de lípidos sintetizados por ER y esteroles entre las dos membranas adyacentes

- Señalización de calcio entre organelos.

Las proteínas involucradas en la translocación de lípidos y esteroles entre mitocondrias y ER no se conocen, sin embargo, trabajos recientes han sugerido fuertemente que Mitofusin2 (MFN2) puede regular la formación y estabilización del puente entre la ER y las mitocondrias.

El ER también interactúa directamente con el Golgi en los sitios de contacto de membrana, que se han propuesto para permitir el transporte no vesicular de algunos lípidos de la ER a la Golgi.

La función de VAP-A y VAP-B puede ser detectar y controlar la transferencia de lípidos mediante el control de sus interacciones con la proteína Nir2 de unión a la transferencia de lípidos, la proteína de unión a oxiesterol (OSBP) y la proteína de transferencia de caramida (CERT) que están localizadas en la Golgi. El agotamiento de VAP-A y VAP-B por RNAi impide el Golgi de Nir2, OSBP y CERT y, en consecuencia, altera la composición lipídica de la Golgi.