Proteinas y el rol de los aminoácidos en las proteínas

...

El proceso de la formación de lo que sería un enlace peptídico, por lo tanto, está representado en el diagrama encontrado en la extensión de la siguiente página:

Formación del di péptido valilalanina.

Los aminoácidos terminados en -ina, como la glicina, los terminados en –ano, como el triptófano y los terminados en ico, como el aspártico, cambian estos sufijos por –il, con la excepción del carboxilo terminal. Así, por ejemplo la valina y la alanina, pueden formar al di péptido valilalanina, a través de un enlace

Formación de poli péptidos

Los poli péptidos y las proteínas son cadenas de más de diez aminoácidos, pero los péptidos que contienen más de cincuenta aminoácidos se clasifican como proteínas.

Los poli péptidos y proteínas tiene puntos isoeléctricos que es un proceso de precipitación de proteínas en sus puntos isoeléctricos el PH de solubilidad mínima. Por ejemplo en un aminoácido individual si el PH es menor que el Pi la carga seria negativa. Otro ejemplo seria, si todas las moléculas de una proteína tienen la misma carga neta tienden a separarse mutuamente, esto mantiene a la proteína dispersa en el agua, pero si el PH se ajusta al Pi la carga seria cero y las proteínas pueden dejar de estar en una solución.

Jerarquía de la estructura de proteínas

Podemos ver la organización estructural de las proteínas en tres dimensiones debido a su tamaño y a su naturaleza química. Las proteínas están organizadas en cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.

Estructura 1ria—secuencia de aminoácidos

La estructura primaria, además de ser la más básica, es el agrupamiento de aminoácidos en una proteína, con un extremo amínico y un extremo carboxílico. Esta es la secuencia que está determinada por el código genético y que determina a su vez la forma de conjunto y la función de la macromolécula.

Estructura 2ria—hélices y láminas plegadas

La estructura secundaria está organizada por una cadena de polipéptido que es el resultado de la formación de puentes de hidrogeno entre enlaces peptídicos. Los puentes de hidrogeno hacen que las estructuras tengan aspecto de lámina o de hélice.

1. Estructuras alfa y beta

La geometría del enlace peptídico es plana trigonal debido al doble enlace parcial que se forma por deslocalización electrónica entre el carbono carbonilico y el nitrógeno amidico, esto es lo que provoca que existan isómeros de geometría. Podemos decir que el hidrogeno amidico es un donador de puentes de hidrogeno y el oxígeno carbonilico es un receptor de puentes de hidrogeno ya que el hidrogeno amidico es electropositivo y el oxígeno del grupo carboxilo es electronegativo.

Una rotación de 45° hace que los enlaces peptídicos den una rotación perfecta para que quede uno encima de otro y se forme una espiral o hélice, específicamente una hélice derecha, que es conocida como hélice α. Mientras que una rotación de 180° extiende la cadena y produce una apariencia plegada con los donadores y receptores de puentes de hidrogeno. Si la cadena poli peptídica misma se dobla y regresa a lo largo de sí misma, se pueden formar puentes de hidrogeno en una disposición de lado con lado a esto se le llama lamina con plegado β.

La lámina paralela es cuando las cadenas de polipéptido se pueden orientar de tal manera que avancen de terminal N a C, o alternar la alineación N a C y la C a N a esta se le llamaría lámina antiparalela.

Las telas de araña y la fibroina de la seda están formadas por la proteína β-queratina, contienen estructura predominantemente β. Otras proteínas contienen α y β, esto dependiendo de la naturaleza de los aminoácidos y la rotación de los carbonos α.

La prolina es un aminoácido cíclico que su estructura de anillo de cinco miembros restringe la posibilidad de torcerse en forma de hélice α, ya que no se puede rotar en torno al carbono α, ni se extiende para dar lugar a una lámina β. Más bien se enrosca o dobla la cadena de polipéptido perturbando las estructuras secundarias α y β potenciales. Por esta razón a la prolina se le llama rompehélices.

La glicina es un aminoácido que, al igual que la prolina, interrumpe las estructuras α y β, pero esta por la falta de un carbono o grupo R. Los grupos R son capaces de estabilizar o desestabilizar una estructura secundaria. La glicina suele aparecer en posiciones donde la cadena se curva.

El análisis estructural de las proteínas por rayos X ha revelado que se presentan combinaciones de estructura secundaria asociadas en unidades funcionales que se conocen como dominios. Los estudios de la evolución a nivel molecular también indican que las nuevas proteínas pudieron haber evolucionado por unión, eliminación o modificación por secuencias de DNA correspondientes a estructuras supersecundarias de dominios.

2. La triple hélice del colágeno

El colágeno es el tipo de proteína más abundante en el cuerpo humano. El colágeno se encuentra en la piel, huesos, dientes, ligamentos, cartílago y tendones, que nos cubre, soporta, y mantiene unidos. El colágeno es una triple hélice izquierda entrelazada, compuesta principalmente por prolina y glicina. La estructura depende del enroscamiento por parte de la prolina, que está ubicada aproximadamente cada tres posiciones en una cadena de 1000 aminoácidos de largo, por lo cual un filamento de la triple hélice de colágeno parece un sujetador de papel o un “clip” extendido. La falta de cadena lateral en la glicina permite que tres de estos filamentos se acerquen considerablemente para formar una hélice compuesta de tres cadenas.

La hélice se estabiliza por formación de los puentes de hidrogeno entre los enlaces peptídicos de las glicinas situadas en cadenas adyacentes diferentes. En el proceso de ensamblado del colágeno participan carbohidratos y proteínas. “Estructura secundara de proteínas” se refiere a polímeros tridimensionales organizados con forma concreta, asegurados por puentes de hidrogeno entre enlaces peptídicos ya sea dentro (intra-) o entre (inter-) cadenas de polipéptido.

Estructura 3ria—proteínas fibrosas y globulares

Las proteínas se pueden curvar y doblar formado estructuras globales que pueden ser largas y fibrosas como el pelo y los huesos, o más compactas,