TALLER DE PROTEÍNAS

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La estructura es estabilizada por:

Residuos adyacentes en la misma cadena y puentes de hidrógeno intracatenarios cada 4 residuos.

La estructura es desestabilizada por:

- Tendencia de cada residuo a formar hélice α (V, T, I, S, D, N, G, F, T, W)

- Interacciones entre grupos R (residuos con carga consecutivos)

- Volumen de los grupos R (N, S, T, C muy próximos)

- Presencia de Prolina y Glicina

- Interacción entre los residuos de los extremos y el dipolo inherente a la hélice

Las estructuras de las que forman parte son elásticas porque los enlaces de hidrógeno pueden reformarse ejemplo: el cabello humano.

[pic 5]

Lámina β:

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras b de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

Las estructuras de las que forman parte son flexibles ejemplo: la fibroína proteína componente de la seda

[pic 6]

- Dada que las proteínas actúan como maquinas moleculares explique por qué los cambios en la conformación son tan importantes para la función de las proteínas.

R/: Las proteínas son macromoléculas de importancia biológica crucial puesto que la práctica total de las funciones de nuestras células dependen de la acción de nuestras proteínas. Una de las propiedades más importantes de las proteínas es su capacidad para cambiar de forma en respuesta a diversos estímulos moleculares: interacción con otras proteínas, interacción con su sustrato en el caso de enzimas o interacción con otras moléculas reguladoras cuando nos referimos a proteínas alostéricas. Entendemos por proteínas alostéricas aquellas que además de su centro activo donde realizan la función disponen de un segundo centro de carácter regulador.

Las proteínas son flexibles. Los cambios en su conformación pueden ser sutiles, reflejando vibraciones moleculares y pequeños movimientos de los residuos de aminoácidos a lo largo de la proteína. De una proteína que se flexiona de este modo se dice a veces que “respira”, Los cambios en la conformación pueden ser también muy grandes, como segmentos importantes dela estructura de la proteína moviéndose incluso varios nanómetros. Los cambios en la conformación específica acostumbran a ser esenciales para la función proteica.

- La anemia drepanocítica se produce por la sustitución de un ácido glutámico por una valina. ¿Cuál esperaría que fuera el efecto si la mutación hubiera colocado una leucina en ese sitio? ¿y un ácido aspártico?

R/:

Si se reemplaza el ácido glutámico por una leucina se podría esperar una modificación similar a la que causa la valina ya que las dos contienen grupos apolares alifáticos, lo que indica que son hidrófobas y pueden formar interacciones con alanina y fenilalanina también en la conformación estructural de la proteína se encuentra en el interior de esta lo que causa una deformación del glóbulo rojo.

Mientras si se sustituye el ácido glutámico por ácido aspártico se podría decir que se presentaría algún efecto moderado ya que los dos tienen varias características similares por ejemplo que actúan como ácidos a pH fisiológico menor a 7, se encuentra en la superficie de la proteína por lo tanto no se presentaría una modificación estructural muy grande.

- De los aminoácidos glicina, isoleucina y lisina ¿Cuál esperaría que fuera el más soluble en una solución acuosa acida? ¿Cuál sería el menos soluble?

R/: la lisina sería el aminoácido más soluble en agua ya que es hidrofílico y actúa como base en solución con esta.

Entre la glicina y la isoleucina se espera que la isoleucina sea menos soluble en agua ya que su grupo R es mayor al de la glicina lo que le confiere propiedades hidrofóbicas mayores.

Bibliografía

K. Zimmermann-Stein, H. Ruiz – Espinoza. Estructura y funcionalidad de proteínas lácteas: Efecto de modificaciones inducidas por medios físicos, químicos y enzimáticos.Universidad de las Américas Puebla Santa Catarina Mártir. Temas selectos de ingeniería de alimentos 4-2(2010):24-37.

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Angela Zuleta. Modificaciones de las proteínas. Universidad de Buenos Aires (2013). 30-9 Modif de proteínas 2013.pdf. Consultado el 15 de Abril de 2017.

David L. Nelson; Michael M. Cox , Omega, 2005. PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (4ª ED.) LEHNINGER.