COMO SE DA EL TRABAJO PRÁCTICO Nº 4 ELECTROFORESIS EN GEL, SDS-PAGE

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entraran en el gel separador (poliacrilamida al 0,10). Toda la corrida electroforética se realizó con un sistema de buffer discontinuo, el cual contenía SDS y β-ME en concentraciones similares a las presentes en las muestras.

La corrida electroforética se detuvo cuando el ABF alcanzó una distancia de 6,3 cm con respecto al origen (unión del gel de apilamiento con el gel separador). El gel se fijó y se tiñó con azul de Coomasie. Luego se le eliminó el exceso de colorante y se secó, al vacío, a 50°C. En la siguiente figura se muestran los perfiles obtenidos para cada una de las muestras. También se indica el perfil correspondiente de los marcadores proteicos de peso molecular (PM) conocido.

a) Interprete el patrón de bandas obtenido para las albúminas con cada muestra, en función de los siguientes criterios: número de componentes presentes en cada muestra; identidad de los perfiles peptídicos, de no ser idénticos establezca sus similitudes y diferencias, tanto en forma cualitativa como en forma cuantitativa (número de componentes, cantidad de cada uno de los componentes, diferencias de peso molecular). En cada muestra identifique las proteínas más abundantes y las menos abundantes. Calcule el peso molecular (PM) de la proteína más abundante en cada muestra.

b) Interpetre el patrón de bandas obtenido para las globulinas con cada muestra, utilice los mismos criterios descritos en el punto anterior.

c) Compare el perfil de bandas de las albúminas con el de las globulinas. Establezca sus similitudes y diferencias, siguiendo los criterios ya mencionados.

d) ¿Qué puede concluir con respecto a la naturaleza del extracto de albúminas comparado con el de globulinas?