EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA EZIMA Y EL PH SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

...

Figura 3. Grafico Del logaritmo de la velocidad calculada contra el inverso de la temperatura en °K

[pic 7]Tabla2. Resultado del cálculo de Ea[pic 8]

Energía de activación

9228.06 cal

Tabla 2. Resultados de Q10

Intervalos de VI

Q10

0°C -10°C

1.8

10°C-20°C

1.5

20°C-30°C

2.468

30°C- 40°C

1.16

CALCULOS

- Calculo de Ea

[pic 10][pic 9]

[pic 11]

[pic 12]

[pic 13]

[pic 14]

=-(-4643.75)(1.987)[pic 15]

[pic 16]

- Calculo de Q10

[pic 17]

ANÁLISIS DE RESULTADOS

Como se puede ver en la gráfica los valores de la absorbancia van aumentando con forme a la temperatura pero a partir de 37°C estos valores van disminuyendo por que empezamos a desnaturalizar la enzima por el efecto de la temperatura y por lo tanto dejo de actuar adecuadamente, la temperatura optima de la β-fructofuranosidasa es de 50°C, lo cual no fue.nuestro caso, esto pudo deberse a la mala realización de la técnica o a una mala lectura del espectrofotómetro.

Al sacar los cálculos de la energía de activación nos dio 9228.06 cal/mol un valor bastante cercano reportado en los libros que es de 9000cal/mol .

Con valores tomados de Q10 se puede observar que con cada aumento de 10°C la enzima aproximadamente aumenta el doble de su actividad con respecto a la temperatura inicial que fue de 0°C.

CONCLUSIÓN

La temperatura tiene un efecto directo sobre la velocidad en que actúa una enzima. En el caso de la invertasa la temperatura óptima es de 50 °C. La Energía de activación para esta reacción debe ser de aproximadamente 9000 calorías. Además al calcular Q10 se observó que al aumentar 10 °C la actividad de la enzima aumenta aproximadamente el doble..

Bibliografía

- Christensen H.N., Palmer G.A. (1990) “Cinetica enzimática para estudiantes de medicina y ciencias biológicas”. Editorial Reverte, España. Pág. 160-163

- Nelson D. y Cox M. (2005) Lehninger. “Principios de bioquímica” 4ª Ed. Ed. Omega Pág. 241