Enzimas digestivas en los vegetales.

...

Una forma de influir sobre la actividad de las enzimas, aparte de los factores de pH y temperatura mencionados anteriormente, por efecto, algunas moléculas tienden a unirse a las enzimas. Al conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática se les denomina inhibidores.

Dependiendo del tipo de unión que establezcan con la enzima hay dos grandes grupos de inhibidores:

- Inhibidores reversibles, unidos por enlaces no covalentes.

- Inhibidores irreversibles, unidos por fuertes enlaces covalentes.

Dentro de los inhibidores reversibles hay tres grupos dependiendo del lugar y forma de unión a la enzima:

- Los inhibidores competitivos, denominados así porque compiten con el sustrato por ocupar el centro activo. Estas moléculas presentan una semejanza estructural con el sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catalización enzimática, lo que supone un descenso en la velocidad de reacción.

Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo, su unión incapacita a la enzima para desarrollar su acción catalítica, y en este caso, el aumento en la concentración de sustrato no revierte la inhibición.

Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos , no presentan afinidad por la molécula de enzima libre, sino que se unen a la enzima cuando ésta se encuentra formando el complejo enzima-sustrato (ES), inhabilitándole para continuar el proceso y formar producto.

Mientras que los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivación permanente.

Part.6 CURVA DE MICHAELIS-MENTEN

Finalmente para relacionar la velocidad de la catálisis con la concentración del sustrato se utiliza el modelo de Michaelis-Menten.

Describe la ecuación de una curva hiperbólica rectangular que tiene dos asíntotas de ecuaciones v=Vmax y (s)=-kM

Donde Km se difine como la concentración de sustrato cuando V0 es igual a la mitad de la VMax

[pic 1]

- Robert Horton,Laurence A. Moran,K. Gray Scrimgeour, Marc D. Perry & J. David Rawn. (2008). Principios de bioqímica 4ta edición. México: Pearson.

- Ma. Dolores Arriaga, Joaquin Soler, Felix Busto & Eduardo Cardenas. Cinética enzimatica. España: Universidad de oviedo.

http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/fisiologia-general/materiales-de-clase-1/tema-1.-introduccion-al-estudio-de-la-fisiologia/Tema%202B-Bloque%20I-Enzimas.pdf