Estabilidad térmica de NAM.

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Después de ser sometido a seis ciclos de congelación-descongelación, cada muestra

mostrado algunos cambios en el comportamiento térmico en comparación a las muestras congeladas. Aunque todavía no se observaron tres picos principales en el control de congelación-descongelación, la Td para miosina me cambió a una temperatura inferior a 35,8 ° C, mientras que la Td de la miosina II y actina se mantuvo relativamente similar a la NAM de control sin congelar (Fig. 3A). El cuarto pico que se observó en el 78,5? C en el control sin congelar desaparecido, y fue asumido para sugerir cambios en el complejo tropomiosina-troponina o sus interacciones con la actina y miosina durante el tratamiento de congelación-descongelación, que puede estar asociado con un aumento de la superficie del pico a 62,0? C. Los resultados colectivamente sugieren que el abuso de congelación-descongelación causó conformacional cambia todo en los componentes de miosina de NAM control, resultando en la desestabilización de la proteína. Yarnpakdee et al. (2009) mostró una disminución de la Td de pico de la miosina del MNOAL de goatfish después 9 días de almacenamiento de hielo, mientras que una disminución en la temperatura de inicio y desnaturalización entalpía de los músculos de merluza rojos de congelación-descongelación fue reportado por Careche et al. (2002). Los perfiles de DSC de filetes de merluza almacenada por hasta 36 semanas a? o 10? 30? C no mostró significativa los cambios en el pico de la actina, mientras que el primer pico de la miosina mostró una reducción progresiva de tamaño durante el almacenamiento congelado, y la par de transiciones de miosina en 44,5 y 47,2? C encontró en la muestra antes de que se informara de congelación a converger en un solo de uno en uno 45,5? C (Careche et al., 2002). Freeze-descongelado muestra Suso también mostraron menor Td a 41,6 (con hombro a 36,3? C) y 48,1? C tanto para la miosina I y II regiones, respectivamente, en comparación con el Suso no congelada (Fig. 3B). los dos transiciones casi fusionaron en uno, similar a la mencionada observaciones para la merluza después de almacenamiento congelado (Careche et al., 2002). Además, el pico a 83? C en el no congelado Suso fue también desplazado a temperaturas inferiores a 73,2, 76,1 y 78,7? C después congelación-descongelación, lo que indica una vez más los cambios en la tropomiosina / troponina complejo (Fig. 3B). Sin embargo, en comparación con el control de NAM, los valores Td y áreas de los picos más grandes de la muestra Suso incluso después tratamiento de congelación-descongelación sugieren que la mezcla de sacarosa-sorbitol fue eficaz en conferir algún grado de crioprotección.

Por otro lado, FPH-2 muestra después del tratamiento de congelación-descongelación mostraron valores Td de 37,7, 48,3, 56,2, 67,9 y 84,8? C (Fig. 3C). Los tres primeros picos pueden atribuirse a la miosina transiciones mientras que los dos últimos fueron asignados a la actina y tropomiosina / troponina, respectivamente. Está claro que 2% FPH mostró sólo un mínimo efecto protector sobre la molécula de miosina, ya que los dos primeros picos se cambió a un Td menor, de acuerdo con los resultados reportados por Sych et al. (1990) que el 4% APSL (peces comerciales hidrolizado de proteína preparación) y 4% lactamine AA resultó en una transición más baja temperatura del pico de la miosina. Por otra parte, el área de la pico de la miosina que fue reducido de tamaño (Fig. 3C). También es interesante en cuenta la aparición de un pequeño pico a 56,2? C en la congelación descongelado FPH-2 muestra, similar al pico de transición tercera miosina observado en no congelada FPH-8 (. Figs 2 y 3D), sugiriendo algunas interacciones de 2% FPH que resulta en cambios en la región bisagra de la molécula de miosina. Además, la incorporación de 2% FPH en NAM conducido a aumentos tanto en la temperatura y la entalpía de de desnaturalización para la actina, lo que indica interacciones de los constituyentes FPH con la actina que resulta en mayor estabilidad térmica. Un efecto similar También fue reportado por Sych et al. (1990), donde el uso de 4% de peces o hidrolizados de proteínas de caseína cambiaron la Td de actina a la mayor temperaturas.

La FPH-8 muestra de congelación-descongelación tenía un perfil térmico única

cuando se compara con el resto de las muestras (Fig. 3D). Similar a la resultados de las muestras congeladas, el termograma de congelación descongelado FPH-8 tenía una mayor área total del pico de los de la otra muestras congelación descongelado, lo que indica que las proteínas eran más térmicamente estable (Fig. 3D). El termograma mostró el pico principal de la miosina en 51,1? C, con los hombros al 38,3 y 44,2? C, mientras que el pico para actina estaba en 67,2 C (Fig 3D.); además, dos pequeños picos se observaron en el 83,5 y 87,8? C, lo que podría representar el tropomiosina transición / troponina que por lo general se produce a temperaturas más altas. Tanto las áreas de los picos y las temperaturas de desnaturalización de descongelado-congelar FPH-8 fueron mayores que los observados para el congelar-descongelado de control, lo que indica el efecto protector de 8% FPH a NAM durante el abuso de congelación-descongelación.

3.2. Propiedades de geles NAM

Los efectos de la FPH o adición Suso y el tratamiento de congelación-descongelación sobre las propiedades de geles formados a partir de NAM fueron estudiados mediante la determinación la pérdida cocinero, el aspecto de gel, la humedad, así expresable como características de textura de los geles cocidos.

3.2.1. Pérdida de Cook y la humedad expresable

Muestra de control no congelado formó un gel denso, suave y elástica mientras que la muestra congelada Suso produjo un gel con una mayor transparencia, apariencia y la pegajosidad brillante. Ambas muestras FPH no congeladas formados geles de color amarillento que tenían un más suave y más consistente aspecto que el control no congelada. Después de seis congelación-descongelación ciclos, el gel de control extruyen 8,48% de agua durante la cocción (Tabla 1), la formación de un gel muy poroso con una contracción significativa en el tamaño (Fig. 4A). Freeze-descongelado FPH, así como muestras de Suso, en el otro parte, no sufrió ninguna pérdida cocinero (Tabla 1) y geles producidos con apariencia consistente y suave (Fig. 4B-D). La mezcla de sacarosa y D-sorbitol se utiliza comúnmente como un crioprotector en la producción de surimi, así como otros análogos de procesamiento de marisco debido a su capacidad para estabilizar proteínas resultantes en agua más alto capacidad de unión durante la cocción y mayores rendimientos