LAS PROTEINAS. Las macromoléculas de gran importancia biológica

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Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.

- HISTORIA Y CLASIFICACION

En el siglo XIX, uno de los materiales orgánicos más estudiados fue la clara de huevo de las aves, entonces llamado albumina. Lo que más llamo la atención de los primeros biólogos fue la curiosa propiedad de la clara de huevo de coagular con el calor.

Los estudios demostraron que muchos componentes importantes de los seres vivos son sustancias albuminosas. En el artículo publicado en 1838, el químico holandés Johannes Gerardus Mulder utilizo por primera vez el término proteína para referirse a esa sustancia. De hecho, fue el sueco Jons Jakob Berzelius, uno de los más importantes químicos de esa época, quien sugirió el término a Mulder, por creer que la sustancia albuminoides eran los componentes fundamentales de todos los seres vivos. Al comienzo del siglo xx, el interés por las proteínas seguía creciendo. Los químicos estudiaron en detalle las proteínas y descubrieron que la ruptura de sus moléculas liberaba otras más pequeñas, los aminoácidos. En 1900 se habían identificado 12 aminoácidos diferentes, liberados por la degradación de las proteínas. Estos resultados llevaron al químico alemán Franz Hofmeister a sugerir, en 1902, que las proteínas estaban constituidas por aminoácidos unidos entre si.

2.2.1 CLASIFICACION

Las proteínas se pueden clasificar de la siguiente manera:

Según su composición química:

- Conjugadas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. Este puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos. A su vez, las proteínas se clasifican en:

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.

b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su solubilidad:

- Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

- Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.

- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.

- Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.

- Histonas: son solubles en medios ácidos.

- Simples: su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Según su forma:

- Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

- Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

- Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

- ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA

Químicamente las proteínas son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos.

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio, por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuración en las proteínas:

- Estructura primaria

Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína. La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxil.

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. La secuencia de aminoácidos que forma una proteína determina su estructura tridimensional y su función.

Las llamadas proteínas polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su función. Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o ninguna repercusión en su función.

- Estructura secundaria

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte