Las enzimas son proteínas catalizadoras que se encargan de aumentar la velocidad de una reacción química

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Las enzimas son clasificadas con base en la reacción química que catalizan, este sistema de nomenclatura es de la unión internacional de bioquímica (UIB), existiendo seis clases principales:

- Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidación reducción. En esta categoría entran las deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, peroxidasas, hidroxilasas y oxigenasas.

- Transferasas: Catalizan reacciones en las que hay una gran trasnferencia de grupos de una molecula a otra; algunos ejemplos de las transferasas son aciltransferasas, fosfotransferasas, glucotransferasas, fosforribosiltransferasas, pirofosfotransferasas y metiltransferasas.

- Hidrolazas: Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces por la adición de moléculas de agua. En esta clase de enzimas se encuentran: esterasas, amidasas, peptidasas, fosfatasas y glucosidasas

- Liasas: Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces entre carbono y carbono, carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre por medio de otro mecanismo que no sea hidrolisis u oxidorreducción. Por ejemplo las aldosas y desaminasas

- Isomerasas: Enzimas que catalizan las interconversiones entre isómeros ópticos o de posición por medio de rearreglo intramolecular. En esta categoría entran las isómeras, racemasas, epimerasas y mutasas.

- Ligasas: enzimas que utilizan la energía de la hidrólisis de ATP, pirofosfato u otro donador de energía para la formación de un enlace entre dos moléculas separadas o dos grupos dentro de la misma moléculas. Los nuevos enlaces pueden formarse entre átomos de carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno. Ejemplos son: piruvato y carboxilasa.

Cuando las células de algún tejido mueren debido a la interrupción del riego sanguíneo, por ejemplo en un infarto miocardio, enfermedades degenerativas o crecimiento de células cancerosas, se liberan enzimas citosólicas o también conocidas como enzimas de escape hacia la sangre, y la enzima que sea liberada dependerá del padecimiento del paciente. Algunos ejemplos son la amilasa, alanina fosfatasas alcalina y ácida, transaminasas, deshidrogenasa láctica, creatinina quinasa y deshidrogenasa isocítrica estas pueden ser de vital importancia en el diagnóstico de ciertas enfermedades.

La amilasa del suero y la lipasa apoyan en el diagnóstico de inflamación del páncreas (pancreatitis), en algunas ocasiones del carcinoma del páncreas e indicares del daño pancreatico. En la pancreatitis, la enzima se eleva en un lapso de entre 12 y 24 horas después del comienzo de la afección para disminuir a la normalidad en 1 o 2 días.

La fosfatasa alcalina sufre un aumento cuando se eleva la cantidad de los osteoblastos. Y la fosfatasa ácida una parte proveniente de la próstata y otra parte de algunos otros tejidos, el aumento de esta caracteriza el carcinoma prostático. Suele elevarse aún antes de que se presente la metástasis; cuando el tumor se extiende a distancia, las elevaciones de la fracción prostática son muy marcadas y se reconocen con la determinación de la fosfatasa ácida total. Su análisis es útil para valorar el efecto de castración o administración de estrógenos en el tratamiento del cáncer de próstata.

En la clínica son importantes dos transaminasas del suero, la glutámico pirúvico (TGP) y glutámico oxalacetica (TGO) o aspartato aminotransferasa (AST). Estas se relacionan con los procesos de “escape” de enzimas del miocardio o el hígado. En lesiones hepáticas aumentan ambas transaminasas en el suero al igual que la aspartato aminotransferasa y la y-glutamiltranspeptidasa (gamma-glutamiltranspeptidasa); cuando sobreviene la mejoría clínica, descienden. Las transaminasas se elevan también en los casos de cirrosis y de ictericia por obstrucción. El tejido miocardio es muy rico en TGO y el ascenso de esta enzima acompaña a los procesos destructivos del corazón. El ascenso es proporcional a la extensión del infarto.

La elevación de la deshidrogenasa láctica y la creatina cinasa son útiles para reconocer los infartos miocardio y daños del musculo esquelético, esta transforma reversiblemente el piruvato en el lactato. Además de estas enzimas, el aumento en la sangre de las tromponinas cardiacas (cTNI y cTNT) y de la mioglobina apoya el diagnóstico de infarto miocardio.

En el musculo esquelético se encuentran cantidades sumamente importantes de creatinina quinasa. Hay ciertas cantidades de ellas en el musculo cardiaco y el cerebro, esta presenta un aumento en la distrofia muscular del tipo Duchenne, está acompañada por destrucción del tejido muscular.

En la hepatitis aguda la deshidrogenasa isocítrica se encuentra elevada y algunas ocasiones en el cáncer hepático mestastásico. Esta se tiene un aumento en el caso de un tumor maligno que se pueda en encontrar en el hígado o algún tumor maligno que ha invadido el hígado.

Conclusión

La célula es como un pequeño laboratorio, en el cual tiene la síntesis y la degradación un gran número de sustancias. Estos procesos son efectuados por enzimas con PH y a temperatura normal del organismo (35°C a 40°C) ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la desnaturalización y la inactivación de las enzimas para efectuar sus procesos.

Las enzimas son los catalizadores proteicos que aumentan la velocidad de una reacción química reduciendo la energía del estado de transición. Las enzimas no se consumen durante la reacción que catalizan.

Presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos, son indispensables en las transducción de señales y en procesos de regulación, también son capaces de producir movimiento, pero una de las más importantes es que se presenta en procesos como la digestión y son capaces de degradar moléculas grandes en otras más pequeñas de forma que puedan ser absorbidas por el intestino.

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta metabólica.

En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada, las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula, una ruta metabólica no podría existir sin enzimas, las redes de rutas metabólicas