PROTEINAS ¿Recuerdan lo que es pKa?

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Los pK1 no todos son iguales pero son parecidos entre sí, lo mismo para los pK2.

¿La glicina tiene un 3er pKa? No, así que voy a dibujar otro aminoácido, no tienen que saber su nombre pero solo mirándolo deben saber decir que tiene un pKr, el pkr va depender de como sea ese R, desprotoné el grupo R.

En una titulación aparecerá una curva, en el ejemplo que les día la clase anterior del ácido acético, este pasaba por tres etapas la primera cuando se disociaba el carboxilo que correspondía al pK1 (pH acido correspondiente al ac. acético), luego cuando estaba en equilibrio que significaba que teníamos una mitad desprotonada y la otra mitad protonada, esto es lo que conocemos como un buffer (pH coincidirá con pKr) en el caso del ac. Acético que tiene un valor de pKa 4,76 ¿cuál será su pH cuando lo mida en este equilibrio perfecto? Será de 4,76 va coincidir su pH con el pKa y la tercera cuando se desprotonaba el amino (pH básico correspondiente al acetato).

Miremos esta tabla con los 20aminoacidos, fíjense que aquí están los valores de pk1 a continuación están los valores de pK2, la tercera columna encontramos vacíos esto significa que no todos los aminoácidos poseen pKr, solo 7 aminoácidos tienen pKr.

Imaginémonos que estamos en un pH 10, para el aspartato su pK1 1,88 pK2 9,60 y pKr 3,65. Cuando el pH es mayor al valor de pKa se desprotona. ¿Cuál es la carga neta del aspartato a pH 10? Su carga neta sería -2. Si cambiamos su pH 4 ¿Cuál sería su carga neta? Su carga neta es -1. Si el pH es mayor que el pKa esta desprotonado.

Ejercicio: tienen un péptido Alanina-glutamato-glicina-lisina aquí está la tabla con sus valores de pKa y su estructura, ¿díganme la carga neta a pH 10? Fíjense en el polipéptido a continuación. Su carga neta sería -1 porque los aminos y carboxilos que están en medio formando enlaces no aportan carga.

¿Qué pasa si a una proteína le cambio el pH? Puede cambiar la carga de un carboxilo que era negativo y cambia a positivo, cambiando así la interacción que tenía con otro amino acido cambiando la estructura de la proteína y pueden alterar su función.

El punto isoeléctrico es un pH en el cual una proteína tienen carga neta 0 o un aminoácido. En realidad es un rango de pH, ahí se muestra una tabla en las que esas proteínas tendrán carga neta 0. No vamos a calculas pI de una proteína porque no vamos a terminar nunca, pero si podemos calcular el de un aminoácido. Volvamos a la tabla veamos la glicina, su pI se calcula con pK, en este caso sería pK1+ pK2/2. ¿Qué pasa si tenemos un aminoácido que también tiene pKr? Vamos a calcular pI del aspartato simulando una curva de titulación. Para el aspartato su pK1 1,88 pK2 9,60 y pKr 3,65. En la curva empieza a aumentar el pH al inicio el pH es tan bajo que todos los niveles de pK, así que a pH 1, 1 es menor que 1,88 ¿cómo va a estar nuestro aminoácido? Protonado, en realidad 1 es menor que todos nuestros pKs, la carga neta a pH 1 va a ser +1. Subamos el pH superando al pk1, pH 3 es mayor que 1,8 pero sigue siendo menor que el pK2 y pKr así que como será su carga neta ahora? Será igual a 0. Ahora supongamos que hay un pH 5 ya que este supera al pH que está en 2do lugar (pKr=3,65) su carga neta ahora será -1. Por lo tanto para calcular pI ocupo los pKs que sufrieron cambios cambiaron, en este ejemplo serian pK1 y pKr por lo tanto la fórmula para calcular pI sería pK1+pKr/2.

Esta tabla que se muestra acá es para mostrar que muchas proteínas pueden presentar más de una cadena polipeptídica, cuando las proteínas presentan más de una cadena polipeptídica estamos hablando de una estructura cuaternaria. Una estructura con otra pueden interaccionar entre ellas por puentes disulfuro, que es azufre. ¿Qué les pasa a esos grupos tioles, se están oxidando o reduciendo? Se están oxidando para formar así el enlace covalente. Aquí tenemos 2 cadenas diferentes una A y otra B que están interaccionando como hay 2 cisteínas enfrentadas una contra otra están formando enlace disulfuro y así se va plegando la cadena. Aquí les muestro la queratina, proteína que compone el pelo, la presencia de puentes disulfuro provoca que el pelo sea rizado o liso, si hay cisteínas que en enfrentan entre ellas en la misma cadena forma el pelo rizado, si las cisteínas forman puentes en la cadena frente a ella forma el pelo lizo.

Si tengo el pelo rizado y me lo quiero alizar ¿Qué tengo que echarme un agente oxidante o un agente reductor? Agente reductor

Las proteínas conjugados son proteínas que poseen además de aminoácidos otros compuestos químicos como por ejemplo las lipoproteínas (lípidos + proteínas), esa parte que no es aminoacidica se le dice grupo prostético, no todas las proteínas son conjugadas, pero hay muchas.

ESTRUCTURAS

Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos unidos y estabilizada por enlaces peptídicos

Segundaria: alfa hélice o sabana beta. Son conformaciones que buscan los polipéptidos buscando estabilidad. Alfa hélice es un sobre enrollamiento las interacciones que la mantienen son los puentes de hidrogeno (3 rayitas)

Terciaria: Formación tridimensional de la cadena polipeptídica, aquí hay interacciones de todo tipo, hidrofóbicas, disulfuro, peptídicos, etc.

Cuaternaria: Interacción de dos o más cadenas polipeptídicas, heterotetramero 4 cadenas. La estructura primaria es importante, ya que si hay desnaturalización en la estructura primaria se altera todo.

Hay arreglos conformacionales entre las proteínas como las fibrilares, que son alargadas como la queratina, que tienen una forma como trenzada. En esta categoría entran las pretinas de soporte.

Las globulares son conformaciones esféricas las proteínas de transporte entran en esta categoría