Practica 3 catálisis enzimática e inorgánica

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Nota: la disimutación es toda reacción de reducción-oxidación donde un elemento es al mismo tiempo oxidado y reducido cuando la suma de potenciales de los correspondientes pares redox es mayor de 0.

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La formación de la espuma blanca es oxígeno, que se desprende como uno de los productos de la reacción química de descomposición del peróxido de hidrógeno, por acción de la enzima peróxidasa que se encuentra en la papa. El otro producto de esta reacción química es agua (H2O), que se queda en el fondo del recipiente.

- Cuando se compara la reacción de la catalasa (la cual está en el extracto de la papa) con el peróxido de hidrogeno, y la del dióxido de manganeso con el mismo reactivo (peróxido de hidrogeno), demoró en iniciar la reacción, y en la segunda el proceso comenzó al instante y terminó en 2:07 minutos; esto se debe a que los catalizadores inorgánicos suelen ser metales de transición, como el platino y el níquel, o compuestos de metales de transición, como el dióxido de manganeso, los cuales son sustancias que pueden combinarse con los reactivos y modificar la densidad electrónica en la unión química que se rompe durante la reacción. De esta manera se reduce la energía de activación y se facilita la reacción. En el caso de la descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unión entre los dos átomos de oxígeno (H-O-O-H), que se separan durante el proceso.

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- Cuando se calentó previamente el catalizador (la catalasa de la papa), y se le adicionó el peróxido de hidrogeno la columna de burbuja fue casi nula, porque la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como consecuencia su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción, en general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse; así mismo cuando se puso a enfriar el sustrato para catalizar con la catalasa sucedió lo mismo, puesto que la enzima a llevarse a una temperatura de 0ºC no se desnaturaliza, pero si baja la velocidad de reacción de la catálisis.

Mientras que cuando se calentó el dióxido de manganeso la reacción fue muy rápida en comparación a cuando no se calentó previamente, y el proceso duró menos de un minuto, porque los catalizadores inorgánicos aumentan su actividad al aumentar la Tª, pero suelen actuar con la máxima velocidad de catálisis o con velocidades optimas a Tªs mayores (150ºC, 400ºC, 800ºC) que las enzimas biológicas.

- En la mezcla que se hizo con la muestra de papa y el cianuro de sodio, se observó poca espuma, eso significa que inhibió a las enzimas desde su sitio activo, ya que catalasa tiene un peso molecular de 250,000 con cuatro grupos heme y un átomo de hierro en el centro de cada heme. El cianuro se combina con el hierro presente en la molécula de la catalasa, por lo tanto tiene un efecto inhibidor competitivo, y por eso no se da con gran intensidad. Mientras que cuando se realizó esta prueba pero con catalizador MnO2 se observó que desprendió mucho vapor la columna de burbuja fue mucho mayor en comparación con las otras pruebas que se hicieron con este catalizador inorgánico, la concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos.

El captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos puesto que ambos actúan sobre la enzima convertidora de la angiotensina, los inhibidores de esta enzima son una clase de medicamentos que se emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensión arterial, de las insuficiencia cardíaca crónica y también de la enfermedad renal crónica y forman parte de la inhibición de una serie de reacciones que regulan la presión sanguínea. Además de esto, el captopril y el enalopril tienen muchas propiedades en común (lo que los hace competitivos), entre las cuales está que ambos son profármacos, es decir, que se activan una vez estén dentro del organismo.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el combate, ¿Qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos órganos que tienen un comportamiento similar al de las granadas? De ejemplos.

Las transformaciones que experimentan los alimentos en el sistema digestivo están asociadas a un tipo específico de enzima, esas son las llamadas enzimas digestivas, poseen comportamiento similar al de la granada debido a que luego de haber disociado las grades moléculas de proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y lípidos en unidades constituyentes, los productos son absorbidos por la pared del intestino, especialmente del delgado; así, los productos no se absorben hasta no haber sido disociados por la enzima. Cada tipo de enzima involucrada en la digestión de los alimentos trabaja en condiciones concretas de acidez. En los casos donde no existe este contexto no se producen adecuadamente las reacciones químicas de los procesos digestivos y los alimentos quedan parcialmente degradados. Algunas de las enzimas digestivas son; las lipasas, las peptidasas y las amilasas.

3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del estómago de los adultos y en cambio es importante en el estómago infantil?

Debido a que la lipasa se encuentra en la leche materna, y su principal función es la absorción de grasas, es importante en el estómago infantil debido a que este se está adaptando a un nuevo tipo de nutrición; la lipasa absorbe las grasas producidas por el estómago en esta etapa además