Proteína y enzima

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Las proteínas, no son polímeros al azar de longitud indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y estos están ordenados en una determinada secuencia. Las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el nombre de estructura o conformación tridimensional nativa de la proteína.

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros. Debido a ello, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina

La estructura terciaria es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio, esta se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Todos ellos gracias a las diferentes fuerzas que los mantienen estable como son los puentes de hidrogeno, los puente de disulfuro, fuerza de Van der Waals y por la polaridad

Pero gracias a las distintas conformaciones que puede tener una proteínas en cualquiera de su niveles es lo que le permite tener diferente funciones biológicas de gran importancia Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada función. Entre las funciones de las proteínas cabe destacar las siguientes:

•Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles,… Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas,…

• Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son la base de la vida.

• Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina,…

• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos.

• Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias extrañas.

• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular.

• Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.

• Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el PH y la concentración osmótica.

Y por ende de manera general las proteínas tienen características propias entre ellas las más importante son la solubilidad, debido a su gran tamaño son insolubles en agua, su especificidad ya que a diferencia de otras biomoléculas las proteínas son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo, ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos y la desnaturalización que es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios bruscos de PH, de temperatura, entre otros, lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función.

Enzima

Conocimiento previo

La enzima son biomolécula que se encarga de acelera las reacciones químicas del cuerpo, logrando su labor disminuyendo la energía necesaria para lograr una reacción química, sus propiedades son:

- Sitio activo: lugar donde se une ligando para actuar con la enzima, solo un sitio activo se activa a la vez

- Especificad: Las enzimas son muy específicas por el ligando de la reacción que catalizan.

- Eficiencia catalítica: enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada.

- Cofactores: Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteico que son necesarias para el funcionamiento de la enzima

- Regulación: La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de los requerimientos metabólicos, las enzimas son activadas o inhibidas

- Localización: Esta perfectamente localizada de acuerdo a la necesidad de su proceso, donde está de acuerdo a su soporte de pH y el orden se reacción.

- Inalterabilidad: un rasgo importante de las enzimas es que después de realizar su función, lo que permite a una misma enzima trabajas con varios sustrato.

Existe dos posible mecanismo de la enzima, el primero llamado llave-candado donde existe una especificidad tan rígida del sitio activo como las tiene las muesca de una llave con su respectivo candado, y el llamada encaje inducido donde no tiene que ser tan especifico el sitio activo y que se moldea para llegar a coincidir

En cuanto a su usos medico son muchos diagnostico que usan enzimas, por ejemplo para hacer análisis de glucosa en sangre se utiliza la medida de glucosa bajo la acción de la glucosa, otros ejemplos