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Tema de Cinetica enzimatica.

Enviado por   •  19 de Abril de 2018  •  900 Palabras (4 Páginas)  •  310 Visitas

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Para toda enzima hay una temperatura óptima de actividad, a la cual la velocidad de reacción es máxima. A temperaturas debajo de esta la frecuencia de colisiones entre la enzima y el sustrato es baja y, por tanto, la velocidad de reacción también lo es. Conforme se incrementa la temperatura, aumenta el número de colisiones favoreciendo la velocidad de reacción. Pero también, el aumento de temperatura puede disminuir la velocidad de reacción; pues si la temperatura es muy elevada, puede romper la estructura de Vander Waals y los puentes de hidrogeno que estabilizan la estructura terciaria y cuaternario de las enzimas, produciendo su desnaturalización y la perdida de la actividad enzimática.

Cuando se llega a la temperatura optima, el sustrato y la enzima se reconocen en su totalidad, por lo que se llega a la velocidad máxima de reacción, tal como se muestra en la gráfica 3, donde a sus extremos se observa una disminución correspondiente con lo marcado en la literatura. Encontrando que la temperatura optima de trabajo para la ureasa esta alrededor de los 50°C.

Por último, a medida que aumenta la concentración del sustrato (ureasa), la velocidad de reacción aumenta hasta llegar a una velocidad máxima, donde todo el sustrato ha reaccionado. De tal forma que cada incremento adicional de sustrato, da como resultado un aumento menor de la velocidad de reacción, alcanzando un punto en donde ya no se observara ningún cambio en la velocidad. Al alcanzar este punto la velocidad de reacción permanecerá constante, a este punto se le denomina velocidad máxima (Vmáx). Este valor está relacionado con la constante de Michaelis-Menten, que es un parámetro de afinidad de la enzima con el sustrato, representando la concentración de sustrato a la cual la mitad de los sitios activos de la enzima están ocupados por moléculas de sustrato. Gráficamente esta constante se puede conocer interpolando el valor de ½ de la Vmáx con su valor correspondiente para la concentración de sustrato. Experimentalmente se obtuvo el valor de km mediante la gráfica 4, resultando en un valor de 0.34, es decir 0.34milimoles/mL.

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