Actividad de la amilasa.

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Influencia del pH sobre la actividad de la enzima

Con respecto a la influencia del pH del medio en la actividad enzimática de la enzima amilasa salivar, podemos decir que a pH extremos (muy ácidos 4.0 o muy básicos 9.0) la enzima no funciona, o al menos disminuye su actividad. Se sabe que todas las enzimas tienen un pH óptimo, en donde tienen mayor actividad, y a medida que se alejan de ese pH (para ambos lados) disminuyen su actividad. Esto se debe a que “algunos restos de aminoácidos de las enzimas tienen cargas y pueden ser los responsables tanto de mantener la estructura tridimensional de la proteína como de interaccionar con el sustrato”. Entonces el pH del medio (es decir, la presencia de iones H+ u OH-) puede modificar las cargas de estos aminoácidos y de éste modo incluso desnaturalizar a la enzima. Como pudimos observar en la prueba el pH de 6.8 utilizado está en el rango óptimo de la actividad enzimática de la amilasa por eso con la prueba de lugol da negativo, mientras que en los medios ácidos y básicos desnaturaliza la enzima o disminuye su actividad.

Especificidad de las enzimas

Influencia de los activadores e inhibidores

- CONCLUSIONES

- Todas las enzimas poseen una temperatura óptima para ejercer su actividad enzimática, pero si ésta es modificada variándola a casos extremos (temperatura muy baja o alta) se inhibe su actividad desnaturalizando la enzima

- Cada enzima posee características proteicas siendo éste un factor importante, ya que tienen un pH característico y cualquier variación del mismo (cambio de estado ionizado a uno no ionizado) afecta las reacciones químicas alterando la actividad biológica

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- PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

- Concluir acerca de las condiciones ideales de trabajo de una enzima

- ¿Qué se espera con la tinción con el lugol y cuál es el fundamento de la reacción general?

- ¿Cuál es la finalidad de utilizar la reacción de Fehling?

Se basa en el carácter reductor de los monosacáridos y de la mayoría de los disacáridos (excepto la sacarosa). Si el glúcido que se investiga es reductor, se oxidará dando lugar a la reducción del sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de color rojo-anaranjado. Como se veía en la experiencia 3 la sacarosa daba la reacción de Fehling negativa por no presentar grupos hemiacetálicos libres.

- BIBLIOGRAFIA

Antonio Peña. Bioquímica. Editorial Limusa, 1988 - 427 páginas. Pág. 256

José M. Macarulla, Félix M. Goñi. Bioquímica humana. Reverte, 1994 - 530 páginas, pág. 195

https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/carbohidratos/reaccion-de-fehling (24/09/2015)