Bioquímica de la maduración del queso.

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- La proteólisis y ácido amino catabolismo

La proteólisis es quizás el más importante de los tres eventos bioquímicos que ocurren durante las bacterias internas quesos como el cheddar, suizo, o Gouda maduros) y es sin duda el más complejo de los acontecimientos. El tema ha sido revisado extensamente; proteólisis contribuido a (Grappin et al, 1985 Rango et al.): (1) el desarrollo de la textura del queso a través de la hidrólisis de la matriz para-caseína, mediante el aumento de la capacidad de unión de agua de la cuajada (los grupos amino ionizados recién liberados pueden retener el agua), e indirectamente a través de un aumento en el pH debido a la liberación de amoniaco durante el catabolismo de aminoácidos; y (2) el sabor de queso a través de la producción de péptidos corto-medio (éstos contribuyen a los antecedentes brothy sabor del queso; algunos péptidos hidrófobos son amargo) y aminoácidos libres, pero lo más importante, cuando se catabolizan estos aminoácidos para generar muchos compuestos aromatizantes volátiles importantes, y también la liberación de compuestos sápidas de la matriz de queso durante la masticación. La caseína son extensivamente proteolizada por la acción de una amplia gama de proteinasas y peptidasas que en el queso se originan a partir de seis fuentes: el coagulante, leches enzimas indígenas (principalmente plasmina), LAB arranque, NSLAB, arranque secundario, y proteasas exógenas y peptidasas.

1.- coagulante

En el queso cocinado a una temperatura de menos de 40ºC, aproximadamente 5-30% de la actividad del cuajo se retiene en función del tipo enzimas, pH en el drenaje, y el contenido de humedad del queso ejemplos (McSweeney.2011), Cheddar cuajada retiene = 6% de la quimosina añadido; la cantidad aumenta a medida que el pH es reducir al drenaje de suero de leche (Holmes et al, 1997;.. Creamer, et al 1985). El cuajo es ampliamente o totalmente desnaturalizado en variedades, donde las temperaturas de cocción cuajada excedan 55ºC, como en Emmental, Parmigiano-Reggiano y quesos Mozzarella (Singh y Creamer). El coagulante es el principal responsable de la proteolisis primaria que genera grandes y de tamaño intermedio péptidos, que posteriormente son hidrolizados por las enzimas de la microflora de arranque y no iniciadores de queso (McSweeney, 2004). Aparte de es la especificidad de la unión Phe105-Met106 en k-caseína, quimosina es débilmente proteolítica; alfas1-alfas2-, y B-caseína no son hidrolizados durante cuagulation leche, pero puede ser actuaron lentamente sobre el queso durante la maduración (Upadhyay et al., 2004). El sitio primario de acción quimosina en alfas1-caseína es Phe23-PH24, que es completamente hidrolizado en 4 meses en cheddar y queso relacionado (carles y Dumas) Otros dos bonos-quimosina susceptibles de esta proteína son Leu10-Lys102 annd Trp164-tyr165, los cuales están ampliamente hidroliza en Cheddar maduro. La quimosina parece tener acción limitada en alfas2 caseína; no hay muchos estudios en esta área. Aunque el enlace leu192-Try193 de B-caseína es muy susceptible a la acción de la quimosina, su hidrólisis está fuertemente inhibida por sólo el 5% de NaCl. Esto es probable que tenga importancia para el sabor de queso ya que el péptido B-CN (fl193-209) y fragmentos relacionados son muy amargos. La acción proteolítica de la pepsina y sustitutos de cuajo (comúnmente encontrados en las preparaciones comerciales de cuajo) difiere de la de la quimosina y se ha estudiado y revisado extensamente (Hassan et al., 1988). Por ejemplo, sustitutos de cuajo tienen muy diferente especificidad de la de quimosina; los principales sitios de corte de Rhizomucor miehei proteinasa en alfa s1-caseína en solución son Phe23-Phe24, Met123-Lys124, y los de B-caseína son Glu31-Lys32, Val58-Val59, Met93-Gly94 y Phe190-Leu191. Pepsinas tienen especificidad similar a la quimosina, pero no se ha establecido con precisión; pepsina bovina tiene una acción muy rápida del bono Leu101-Lys102 de alfa S1-caseína, que es relativamente hyrolized lentamente por la quimosina.

2. Indígenas Leche proteasas

De las muchas enzimas indígenas en la leche, la plasmina es el más significativo en la proteólisis durante la maduración del queso. Ismail y Nielsen (2010) Opiniones recientes sobre el conocimiento actual sobre esta proteasa y su relenvance a la industria láctea.

Bastion y Brown (1996) también han revisado el tema. La plasmina es una serina proteasa derivado de la sangre con el pH y la temperatura óptima de 37 ° C = 7,5 y, respectivamente (Upadhyay et al., 2004a). Plasminógeno, el precursor, la plasmina y el activador del plasminógeno (PA) se asocian con micelas de caseína y se incorporan a la caseína cuajada enzimática-coagulada; inhibidores tanto de plasmina y PA se encuentran en el suero de leche y así se pierden en el suero (Bastian y Brown, 1996). La plasmina fácilmente hidrolizado B-caseína para producir Y-caseína (Y-CN (f29-209 B-CN)) y algunos peptonas proteosa (PP5 (B-CN F105 / 107) .PP8 lento (f29105 B-NC / 107), y PP8 rápido (B-CN fl-28)). En s2 alfa-caseína ocho enlaces peptídicos se hidrolizan rápidamente por la acción de plasmina, pero alpha S1- caseína es menos susceptible a la plasmina, y k-caseína es inmune a su acción (Bastian y marrón, 1996). La plasmina es el principal responsable de la limitada proteólisis de B-caseína en bacterias internas quesos madurados; grandes y de tamaño intermedio péptidos son los principales productos de su acción. Ser estable al calor, la plasmina juega un papel particularmente importante en pasta hilada y altas-cocinar quesos en los que el coagulante se desnaturaliza en gran parte por el calor (Gobbetti, 2004). Es contribución también es vital en el queso en el que el pH aumenta durante la maduración, como de tipo Cambert (Spinnler y Gripon, 2004) y los quesos madurados con baciloscopia (O`Farrell et al., 2002).

Activadores de plasminógeno uroquinasa y exógenos, estreptoquinasa, se utilizaron con éxito para acelerar la proteolisis en el queso mediante el aumento de la actividad de la plasmina.

Para ejemplos, se utilizó uroquinasa en la fabricación de queso cheddar (Bastian et al., 1991) y ultrafiltrada y de Saint Paulin Havarti (Bastian et al. 1991) Quesos, además de una estreptoquinasa exógeno. Upadhyay et al. (2044b, 2006) utilizó con éxito una cepa estreptoquinasa productoras de Lactococcus para acelerar la proteolisis en cheddar.

3.- Bacterias de ácido láctico

El LAB auxotrófica son débilmente proteolítica, pero poseen un sistema integral proteolítica que es esencial para satisfacer sus necesidades de aminoácidos