Practico enzimoligía

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Por los cambios de color que presentaban en los tubos se podía saber si existía la presencia de almidón o no. En este caso el único tubo que cambio de color fue el número 3.

Actividad 2: efecto del pH sobre la actividad de la amilasa salival.

Tubo 1 tampón fosfato pH 2,0

No hubo reacción, se desnaturalizó la enzima, hubo hidrolisis.

Tubo 2 buffer pH 5,0

Actúo levemente la enzima desnaturalizándose, si hubo reacción pero no hubo hidrolisis.

Tubo 3 buffer pH 7,0

Hubo reacción, no ocurrió hidrolisis.

Tubo 4 buffer pH 10,0

Actúo levemente la enzima desnaturalizándose, si hubo hidrolisis pero no hubo reacción.

Tubo 5 buffer pH 12,0

Se desnaturalizó la enzima, hubo hidrolisis pero no reacción.

Discusión

De acuerdo a los resultados que nos arrojó las soluciones en laboratorio podemos decir que el pH óptimo para que la amilasa realice su actividad enzimática, está dentro del rango 5-7, en el tubo número 1 de la actividad número 2 la amilasa fue desnaturalizada por el medio ácido donde se encontraba. También a una temperatura de 37°C y con pH neutro realiza adecuadamente su actividad enzimática ya que las enzimas dependen de estos dos factores importantes.

El cambio de color se debe a la existencia de almidón, al adicionar la saliva se tornó claro porque la amilasa que se está presente en la saliva, degradó al almidón existente en la muestra como pasó en las dos actividades. A temperatura baja disminuye o influye en la actividad de la amilasa ya que esta requiere de una temperatura cálida (37 °C) para realizar una óptima actividad enzimática. A mayor temperatura la enzima se desnaturaliza.

Actividad 1: En nuestro experimento los tubos número 2 y 4 resultaron correctamente, ya que la enzima degrado el almidón, este pasó a ser glucosa y por lo tanto no hay presencia de almidón en la muestra.

Actividad 2: Los tubos 1 y 2 se tiñeron de color oscuro producto que la amilasa se inactivo, así mismo ocurrió en el tubo 3 y 4. Por otra parte el tubo 5 no había almidón, puesto que la enzima lo degradó.

Conclusión

La catálisis enzimática es esencial para los sistemas vivos, ya que, proporciona una ambiente específico para que la reacción pueda transcurrir a mayor velocidad. (Lehninger, 2009). La amilasa salival es una enzima que degrada el almidón, según los factores y medios donde se da la actividad enzimática. En cada experimento (tubo) se detalla la reacción u acontecimiento, si la amilasa no degradara el almidón, este no podría degradar en moléculas simples a la glucosa, y esta no podría ser absorbida en la célula. Como conclusión podemos decir que las condiciones de temperatura y pH afectan significativamente la actividad enzimática, que a temperatura optima la velocidad de reacción es mayor, a menor temperatura inhibe el proceso y que a mayor de 50°C estas tienden a desnaturalizarse, su pH optimo es de 5-7 y cuando es muy acido se desnaturaliza y se detiene su proceso.

Referencias

- Nelson, D., Cox, M. (2009) Principios de Bioquímica (5ta. Edición). Omega

- Nelson D, & M Cox. Lehninger. (2011), Principios de Bioquímica. Ed. Omega.

- Murray, Mayes, Granner y Rodwell. Bioquímica de Harper. (22ª Ed.)