Proteinas. INTERACCIONES DE LAS PROTEINAS CON CONSTITUYENTES DEL MEDIO

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Solubilidad

Las propiedades funcionales de las proteínas se ven frecuentemente afectadas por la solubilidad proteica; las más afectadas son las propiedades espesantes, espumantes, emulgentes y gelificantes. Las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en alimentos. La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones de proteína- proteína y proteína- disolvente. Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de solubilidad de las proteínas son las hidrofobicas e iónicas. Las interacciones hidrofobicas promueven la asociación proteína.- proteína y disminuyen la solubilidad, en cuanto que las iónicas promueven las interacciones proteína – agua y aumenta la solubilidad. La solubilidad de las proteínas se clasifica en cuatro categorías; albuminas que son solubles en agua, globulinas solubles en disoluciones salinas diluidas, glutelinas solubles en disoluciones acidas, prolaminas solubles en etanol. Las prolaminas y glutelinas son proteínas muy hidrófobas.

Solubilidad y pH: A valores de pH inferiores o superiores al punto isoeléctrico, las proteínas tienen cargas netas positivas o negativas, respectivamente. La repulsión electrostática y la hidratación de los restos cargados promueven la solubilizacion de la proteína. La solubilidad mínima se da a un pH aproximadamente idéntico al punto isoeléctrico. La desnaturalización por el calor modifica el perfil de solubilidad frente al pH.

Viscosidad

La aceptación por el consumidor de varios alimentos líquidos o semisólidos depende de la viscosidad y de la consistencia del producto. La viscosidad de una disolución define su resistencia al flujo cuando se somete a la acción de una fuerza(o esfuerzo). Los solutos poliméricos de elevado peso molecular suelen aumentar mucho la viscosidad, incluso a concentraciones muy bajas. Las disoluciones de macromoléculas enrolladas al azar tienen mayor viscosidad que las de las macromoléculas compactas del mismo peso molecular.

La viscosidad de las proteínas es la manifestación de complejas interacciones entre diversas variables, entre las que cabe citar el tamaño, la forma, las interacciones proteína- disolvente, el volumen hidrodinámico y la flexibilidad molecular en estado hidratado. Cuando se disuelven en agua, las proteínas absorben este líquido y se hinchan. El volumen de las moléculas hidratadas, es decir, su tamaño o volumen hidrodinámico, es muy superior a su volumen o tamaño cuando no están hidratados.

Gelificacion

Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Técnicamente, se define como un sistema sustancialmente diluido que exhibe un flujo de estado no estacionario. Se obtiene por entrecruzamiento de polímeros mediante enlaces covalentes o no covalentes, para formar una red capaz de atrapar el agua y otras sustancias de bajo peso molecular.

La gelificacion proteica consiste en la transformación de una proteína del estado de sol al estado de gel. Esta transformación se ve facilitada por el calor, las enzimas o los cationes divalentes, en condiciones adecuadas. Todos estos agentes inducen la formación de una estructura en red tridimensional; puede diferir considerablemente tanto los tipos de interacciones covalentes y no covalentes implicadas como el mecanismo de formación de la red.

La mayor parte de los geles proteicos alimentarios se preparan calentando una disolución de proteína. Las fuerzas implicadas en la formación del gel son, fundamentalmente, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobicas e interacciones electrostáticas. Las contribuciones relativas de esta fuerzas varían con el tipo de proteína, las condiciones del calentamiento, el grado de desnaturalización y las condiciones ambientales.

Las proteínas forman dos tipos de geles; opacos y translucidos. El tipo de gel formado por la proteína viene determinado por sus propiedades moleculares en la disolución. Las proteínas ricas en aminoácidos apolares sufren agregaciones hidrofobicas tras la desnaturalización. Estos agregados insolubles se asocian luego al azar y forman un gel irreversible, tipo coagulo. Como la velocidad de agregación y de formación de la red es más rápida que la de desnaturalización, las proteínas de este tipo forman la red incluso mientras están siendo térmicamente tratadas. Las proteínas pobres en aminoácidos apolares forman complejos solubles tras la desnaturalización. Como la velocidad de asociación de estos complejos solubles es más lenta que la desnaturalización y la red del gel se forma fundamentalmente a través de puentes de hidrogeno, no suelen gelificar hasta que la disolución calentada no se ha enfriado. Tras el enfriamiento, la lenta velocidad de asociación de los complejos solubles facilita la formación de una red ordenada y un gel translucido.

La estabilidad de un gel frente a las fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo de enlaces cruzados formados por las cadenas de monómeros. Termodinámicamente, la red de un gel debería de ser estable solo cuando la suma de energías de interacción de un monómero de la red supere la energía cinética, dependiente de varios factores intrínsecos y extrínsecos. La gelificacion de las proteínas se ve afectada también por diversos factores ambientales como pH, las sales y otros aditivos. A pH isoeléctrico o en sus proximidades se forman geles tipo coagulo, a valores de pH extremos se forman geles débiles, por las fuertes repulsiones electrostáticas reinantes. El pH óptimo para la formación de geles es de 7-8, para la mayor parte de las proteínas.

Emulsificante

Para formular una emulsión de requiere: agua, aceite, un emulsificante y energía mecánica. Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias, debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia. No pueden utilizarse en emulsiones agua/aceite ya que no son solubles en el aceite. Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son emulsiones. En todos ellos las proteínas son importantes como emulsificantes. En la leche cruda los glóbulos de grasa se estabilizan gracias a las lipoproteínas que forman parte de las membranas y tras la homogenización éstas se reemplazan por una película de caseína y proteínas de suero, que son más resistentes que las naturales, por lo que la leche homogeneizada es más estable al cremado que la leche cruda.Las propiedades emulsificantes de las proteínas se pueden evaluar por diversos métodos, como la distribución del tamaño