TEMA 6: AA, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

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-LISINA (Lys): Tienen un grupo ε-amino.

-ARGININA (Arg): Es la más básica de todas.

-HISTIDINA (His): Tiene un gran poder tamponante. Es muy abundante en la hemoglobina.

[pic 5]

+CON CARGA NEGATIVA

-ASPARTATO (Asp): Tiene un grupo carboxilo)

-GLUTAMATO (Glu): Tiene un grupo ϒ-carboxilo.

[pic 6]

AA MODIFICADOS

CISTEÍNA+CISTEÍNA: CISTINA

[pic 7]1)Hidroxilprolina: La prolina cuando forma parte de una proteína se convierte en un aa modificado. Tiene importantes funciones sobre todo en el colágeno.

2)Hidroxilisina: Se forma en el colágenp, porque la lisina aquí se hidroxila.

3)Desmosina: Forma `parte de la elastina; las proteínas fibrosas de la piel.

4)Selencisteína: Se encuentra en muy pocas enzimas.

[pic 8]

Pka→pH al cual el grupo ionizado se encuentra ionizado a la mitad. (Cuando el pka es bajo se tiene gran tendencia a ceder protones).

Punto isoeléctrico: pH al cual el aa, en este caso, tiene una carga neta nula (forma de ziterion)

[pic 9]

SECUENCIA DE DISOCIACIÓN

Se trata de la eliminación secuencial de protones.

Se comienza a un pH muy bajo, donde todos los grupos ionizables estarán protonados.

En el caso de la glicina, a pH=1 su carga neta: +1.

Se añade un equivalente de sosa y se pierde un protón (Lo pierde aquel que tenga un pka más bajo?

El punto isoeléctrico (PI) es la media de las dos pka.

Cuando el pH se encuentra por debajo de PI, carga +, encima del PI, carga -.

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PÉPTIDO DE INTERÉS BIOLÓGICO: GUTATION

[pic 11]

Es un tripéptido

Tiene un enlace isopeptídico: Le da al compuesto una gran estabilidad entre la acción de péptidos intracelulares.

Tiene un importante papel protector.

La cisteína tiene un grupo sulfhidril con una gran capacidad reductora

SÍNTESIS DEL TRIPÉPTIDO

1)El glutamato se une a la cisteína mediante la acción de una enzima. (La reacción requiere una molécula de ATP).

2)La glicerina se une mediante el glutationsintetasa. Esta reacción gasta también una molécula de ATP.

Su síntesis requiere 2 moléculas de ATP (es cara)

En el transcurso de su actividad, el glutatión se puede oxidar (la molécula oxidada consta de dos moléculas unidad por puentes disulfuro)

GSH→ Glutation reducido

GSSG→ Glutation oxidado

Gracias al poder reductor, el glutatión tiene importantes funciones como:

-Protector: El GSSG reduce al H2O2 (potencialmente dañino) a agua. El GSH se oxida a GSSG gracias al glutatión peroxidasa.

2 GSH + R-O-O-H → GSSG + H2O + R-OH

Se necesita que la reacción se revierta (con la glutatión reductasa)

-Detosificador: Los xenobióticos se eliminan o metabolizan porque se conjugan con el glutatión (La glutatión-tranferasa lleva a cabo todas esas reacciones)

-Regenerador: Regenera estructuras dañadas por la oxidación: Ac. Grasos poliinsaturados de las membranas, Proteínas, DNA…etc.

Las defieciencias de glutatión están relacionadas con el VIH, hepatitis, cánceres como el de próstata, parkinson, alzheimer.

El glutatión facilita el transporte de los aa a través de la membrana.

ϒ-glutationtranspeptidasa: Se encuentra en la membrana, cuando se une al glutatión, este se rompe y el ϒglutamil se une al aa y queda Cys-Gly (que se acabarán separando).

CICLO DE MEISTER: Se une la síntesis y degradación del glutatión

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