TRABAJO ENZIMAS- BIOQUIMICA

...

- Michaelis y Menten llegaron a su ecuación a partir del desarrollo matemático de la ecuación de actividad enzimática.

¿Cuál es la ecuación de Michaelis-Menten (B)?

Esta ecuación involucra las variables de velocidad inicial (Vo), velocidad máxima (Vmax), y una constante que será para todas las reacciones (Km), así como la concentración del sustrato (S)

Vo= Vmax (S) /Km + (S)

- ¿Cuál es la ecuación de actividad enzimática (A)?

E+S ES E + P[pic 4][pic 5]

Esta reacción estará condicionada por dos constantes K1 y K2 que serán de velocidad

- ¿Cuáles tres supuestos se tienen que cumplir para poder llegar a B a partir de A?

- (S) > (E)

- Siempre tendrá un estado estacionario en el que no va a variar, su valor siempre será 0 (Concentración ES constante)

- Vo= Velocidad que mide en cuanto E+S

- ¿Qué es Vmax?

Es el punto más alto al que las enzimas pueden estar captando sustratos en cuestiones de velocidad claro esta.

- ¿Por qué se dice que cuando la concentración de sustrato es baja la reacción es de primer orden, mientras que al aumentar su concentración se llega a un momento es que esta se vuelve de orden cero?

Porque cuando la concentración de sustrato es mucho menos que la constante de Michaelis, la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato (Primer orden) Mientras que si la concentración de sustrato es mayor que la Km, la velocidad es constante e igual que la Vmax, entonces la velocidad de reacción es independiente a la concentración de sustrato (orden cero).

- ¿Qué es Km y qué relación tiene con la afinidad de la enzima con el sustrato?

Km es la constante de Michaelis, que refleja la afinidad de la enzima por el sustrato. Si Km es pequeña, refleja una afinidad elevada de la enzima por el sustrato, porque se necesita una baja cantidad de sustrato para saturar la mitad de la enzima. Si Km es grande, esto quiere decir una baja afinidad de la enzima por el sustrato, por lo que se va a necesitar una mayor cantidad de sustrato para saturar la enzima.

- ¿Qué es Kcat y porque también es una medida de afinidad?

Kcat= Velocidad de recambio. Porque es una magnitud o cantidad de producto que se está formando por una unidad de tiempo.

- ¿Por qué se utiliza la gráfica de lineweaver-burk para determinar Vmax y km en vez de determinarlo directamente sobre la gráfica de hipérbola de velocidad-sustrato?

Porque cuando se utiliza la gráfica de hipérbola de velocidad-sustrato no siempre es posible determinar cuándo se alcanza la Vmax, debido a que cuando la concentración de sustrato es elevada, se presenta una pendiente ascendente de la curva hiperbólica, mientras que la representación necesaria para determinar la Vmax y Km es una línea recta proporcionada por la gráfica de Lineweaver-burk.

- Describa las diferencias entre inhibición reversible e irreversible.

Estos están marcados por las uniones que se van a dar con los sustratos, si están con enlaces no covalentes las reacciones serán reversibles, pero si se da con un enlace covalente, estos serán irreversibles

- Describa las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva, y el impacto sobre Vmax y Km.

Inhibición competitiva.- este es donde el inhibidor está compitiendo con el sustrato para ver quién es el que entra en contacto con el sitio de unión, en caso de que el inhibidor sea quien lo alcanza, este no va a alterar la velocidad máxima, pero en presencia de más sustratos la acción del inhibidor se va a “desactivar” haciendo que se desprenda del sitio de unión

Inhibición no competitiva; El inhibidor y el sustrato se unen a sitios diferentes en la enzima. Por lo cual la velocidad máxima disminuye en la presencia de un inhibidor no competitivo, y la constante de km no tendrá variaciones

- ¿Qué es un efector alosterico y que tipo de clasificaciones puede tener?

Estos son moléculas que pueden llegar a hacer que baje la afinidad que se tienen entre enzima sustrato y por ende modificar las reacciones de catálisis.

Se dividen en;

Efectores homótropos, donde el sustrato actúa como el efector, y los Efectores heterotropos, el efector está siendo diferente al sustrato

- ¿Cuáles son las diferencias entre modelo concertado y secuencial?

Este modelo establece que toda proteína va a tener dos estados, así como el modelo secuencial va a presentar varios estados de conformación.