Evidencia 2: Estructura y función de la Amilasa Salival

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Otra función de esta enzima es que se une a otro tipo de bacterias para ayudar a la limpieza bacteriana de nuestra cavidad oral.

La glucosa liberada por la acción enzimática de la AASH puede ser usada como una fuente de alimento por las bacterias que componen la placa dentobacteriana y después metabolizada por ellas mismas a ácido láctico, que finalmente es el que produce la caries (4,16). Algunos estudios han mostrado cómo la AASH adsorbida sobre la superficie de los dientes y combinada con sacarosa, almidón y glucosiltransferasas bacterianas incrementan la formación de una biopelícula en la que el microrganismo predominante es el Streptococcus mutans (S. mutans), lo que indica que la interacción huésped-patógeno-dieta modula la formación de biopelículas patogénicas relacionadas con la caries dental. Se ha reportado, además, que distintas bacterias tienen capacidad de unión a esta proteína. Estudios in vitro han revelado la unión de Streptococcus sanguis y de S. gordonii (22,30) y de la mayoría de las cepas de este, también de la mayoría de las cepas de Streptococcus mitis, y de solo algunas cepas de Streptococcus anginosus y Streptococcus salivarius. El S. gordonii posee dos proteínas que se unen con la AASH, denominadas AbpA y AbpB (por su nombre en inglés alpha-amylase-binding protein A y alpha-amylase-binding protein B) para participar en la formación de la placa dentobacteriana. El S. mutans no tiene habilidad para unirse directamente a la AASH, pero los hallazgos de distintos estudios permiten especular que la AASH puede modular la adhesión y la colonización de S. mutans y otros microrganismos del grupo mutans en las placas dentobacterianas, por la interacción claramente definida entre la AbpA, la AbpB, la AASH y las glucosiltransferasas sintetizadas por estos microrganismos, lo cual influye en la ecología de las biopelículas orales, probablemente durante las fases iniciales de la colonización.

La hiperamilasemia es un exceso de la enzima pancreática amilasa en la sangre.

La digestión de carbohidratos y grasa requiere la acción de la amilasa, que ya se encuentra en la saliva, para comenzar la digestión de almidones. Al mismo tiempo, la lipasa en las secreciones gástricas rompe la grasa de los alimentos.

Los niveles de amilasa y lipasa en sangre ayudan a diagnosticar una

pancreatitis. Cuando el páncreas se inflama, los niveles de amilasa y lipasa (enzimas pancreáticas) en sangre, aumentan.

Conclusión

La saliva es un líquido fundamental que nos ayuda al mantenimiento bucal y general; como la lubricación, acción antimicrobiana, capacidad amortiguadora de pH de la cavidad bucal y la placa dental. La α-amilasa salival es una proteína enzimática que secretamos a través de la saliva en mayor concentración, constituye entre el 10%-20% total de las proteínas que sintetizamos gracias a las glándulas parótida y submaxilares. Una de sus principales funciones consta que es capaz de actuar sobre los almidones y el glucógeno, rompiendo los enlaces alfa-1,4, pero actúa por tiempo limitado ya que cuando llegue el bolo alimenticio al estómago, se corta la acción de esta enzima.

En la Nutrición la enzima amilasa presenta gran importancia ya que degrada los alimentos que generalmente están formados por compuestos que no se asimilan y que se deben transformar en cuerpos solubles en el agua para poder ser ingeridos y absorbidos en el tubo digestivo. Este proceso es muy importante debido a que es en los alimentos donde se encuentran las sustancias que emplea el organismo para su nutrición.

Cuando una de las glándulas salivales se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.

Es de vital importancia conservar la cantidad de amilasa que se necesita siempre constante, ya que, como en todo, cualquier cosa en exceso es malo. Si usted es fumador, suspenda el cigarrillo para ayudar con la recuperación. Tome mucha agua y coma caramelos de limón sin azúcar para aumentar el flujo de saliva en la boca y reducir la hinchazón de las glándulas para así poder conservar la amilasa estable.

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Referencias

Claudia Patricia Lamby Tovar, Olga Lucía Gómez González, Lorenza María Jaramillo Gómez. (Julio-diciembre 2013). La a-amilasa salival: relación con la caries dental y la salud en general. Septiembre 09, 2017, de Universidad de Odontología Javeriana Sitio web: revistas.javeriana.edu.co/index.php/revUnivOdontologica/article/download/.../5283

García Triana, Bárbara E, Delfín Soto, Olayo, Lavandero Espina, Aleida M, & Saldaña Bernabéu, Alberto. (2012). Principales proteínas salivales: estructura, función y mecanismos de acción. Revista Habanera de Ciencias Médicas, 11(4), 450-456. Recuperado en 09 de septiembre de 2017, de .

Antonio Peña Díaz. (1998). Bioquímica. BALDERAS95, México DF.: Noriega Editores.

Bárbara E. García TrianaI, Olayo Delfín SotoII, Aleida M. Lavandero EspinaIII, Alberto Saldaña BernabeuIV. (15 de febrero del 2012). Principales proteínas salivales: estructura, función y mecanismos de acción. Revista Habanera de Ciencias Médicas, numero 1, 457.