• Grupos R aromáticos: sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
Enviado por Jerry • 21 de Enero de 2018 • 1.559 Palabras (7 Páginas) • 562 Visitas
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precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.
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3. Describir en que consiste la estructura:
Primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan
Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptidica. El elemento mas importante de la estructura primaria es la secuencia de los residuos aminoácidos.
4 Secundaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan. (ejemplos)
Ordenamiento en el espacio de los residuos de aminoácidos o sea la conformación (disposición espacial de los átomos de una proteína).
Modelos de la estructura secundaria:
• α Hélice
• Hoja Plegada β (paralela y antiparalela)
• Triple Hélice de la Colágena
• α Hélice
En esta estructura el esqueleto polipeptídica se encuentra compactamente enrollado alrededor de eje longitudinal imaginario de la molécula y los grupos R de los residuos de aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal.
La unidad respectiva es el giro de hélice, que ocupa de 5,4 Å a lo largo del eje longitudinal ligeramente superior a la periodicidad observada.
Los residuos de aminoácidos de una hélice αadoptan las conformaciones que corresponden a unos ángulos Ψ = -45º a -50º y Φ = -60º, cada giro de la hélice incluye 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta.
El giro de la hélice α en todas la proteínas es dextrógiro.
Sus grupos R están orientados hacia el lado exterior de la hélice
Estructuralmente es menos dinámica, tienen regiones hifrofobicas en membranas y varias alfa hélices se pueden enrollar sobre si mismas (Pelo, uñas, lana).
La estabilizan:
Puentes de Hidrogeno Intracatenarios
Fuerzas que desestabilizan:
Volumen de grupos R adyacentes
Repulsión electrostática entre residuos de aa sucesivos con grupos R cargados
Interacciones entre cadenas laterales de aa separados
Presencia de Pro y Gly
Interacciones entre aa en los extremos de la hélice.
Se limita por:
Rigidez del enlace peptídico
Impedimento esterico.
Hoja Plegada β (paralela y antiparalela)
Hoja Plegada β: Cadenas Polipeptídicas en forma de Zig-Zag y se forman puentes de hidrógeno entre segmentos de cadena polipeptídica.
La misma cadena se puede doblar y es mas frecuente que la hélice alfa.
Tipos de Hoja Plegada β:
Paralela:Misma orientación amino-carboxilo en el polipéptido.Las cadenas Polipeptídicas están en la misma dirección del NH2 COOH. Puentes de hidrogeno oblicuos mas débiles.
Antiparalela:Orientaciones opuestas.Las cadenas están en sentido contrario. Puentes de hidrogeno perpendiculares mas fuertes.
Las estructuras tienen cierta similitud aunque el periodo de repetición es mas corto en la conformación paralela y los patrones de formación de puentes de hidrogeno son diferentes.
Las β Queratinas tienen muchos residuos de Gly y Ala, los dos aa con los grupos R mas pequeños. De hecho en la fibroina de la seda Gly y Ala se alternan a lo largo de grandes porciones de la secuencia.
Giros β:
En las proteínas globulares con una estructura de plegamiento compacta en torno a un tercio de los residuos de aminoácidos están en giros o bucles donde la cadena polipeptídica cambia de dirección. Estos son elementos de conexión que unen tramos sucesivos de hélices β o conformaciones β.
Los giros β que conectan los extremos adyacentes de dos segmentos de hojas β antiparalelas son muy frecuentes.
Esta estructura forma un giro cerrado de 180º en el que están implicados cuatro residuos aminoácidos, con el oxigeno del carbonilo del primer residuo aminoácido formando un enlace de hidrogeno con el hidrogeno del grupo amino del cuarto.
Los grupos peptídicos de los residuos centrales no participan en ningún enlace de hidrogeno interresudual. A menudo se encuentran residuos de Gly y Pro en los Giros β en la glicina porque es un residuo pequeño y flexible y en la prolina por la facilidad con que los enlaces peptidicos en los que participan el nitrógeno amino de la prolina adoptan la configuración cis particularmente adecuada para la formación de un giro cerrado.
Se encuentran a menudo en la superficie de las proteínas donde los grupos peptidicos de los dos residuos de aminoácidos centrales en el giro pueden formar enlaces de hidrogeno con el agua.
Triple Hélice de la Colágena
• Tropocolagena es su unidad fundamental
• Forma puentes de hidrógeno
• Su giro es a la izquierda
Ejemplos: Cartílago, hueso, ligamentos, piel.
5 Terciaria de una proteína y los enlaces que estabilizan. Ejemplos.
Describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido.
Estabilizadas por interacciones débiles y por enlace covalente disulfuro.
La forma 3D que adquiere la proteína se relaciona con su función biológica. Depende de la estructura primaria y viene dada genéticamente.
Fuerzas
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