Informe Proteinas.

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El Enlace Peptídico

El enlace de amida que se forma entre los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos es conocido como enlace peptídico. Esto ocurre a través de la transcripción y traducción del código genético. Resumen de la reacción:

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Las cadenas de aminoácidos, llamada polipéptido, se dibuja por lo común con el grupo amino libre a la izquierda y el grupo carboxilo libre a la derecha. Se les llama terminal N o amino y terminal C o carboxi. Los polipéptidos y proteínas tienen puntos isoeléctricos; si el pH es menos que el pI, el polipéptido tiene una carga positiva; a un pH arriba del pI, La carga es negativa. Si todas las moléculas de una proteína tienen la misma carga, tienden a repelerse mutuamente lo que causa que la proteína se mantenga dispersa en el agua. Sin embargo, si el pH se ajusta al pI, la carga neta es cero y las moléculas de proteína pueden dejar de estar en solución; a esto se le conoce como precipitación isoeléctrica.

La Jerarquía de la Estructura de las Proteínas

Existen cuatro niveles formales de estructura proteínica:

- Estructura Primaria: secuencia lineal de aminoácidos de la terminal N a la terminal C.

- Estructura Secundaria: disposición de una cadena de polipéptido en una estructura organizada, como una hélice α o una lámina con plegado β, estabilizada por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.

- Estructura Terciaria: la estructura tridimensional doblada, completamente formada de una cadena de polipéptido, estabilizada por el enlace de disulfuro que se forma entre cadenas laterales de residuos de cisteína que pueden estar lejos unos de otros en una cadena de polipéptido. Otra interacción es la formación de puentes salinos que se forman entre las cadenas laterales de aminoácidos ácidos y básicos que estabiliza las estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas. La tercera interacción es la hidrofóbica, la cual es una interacción no polar, débilmente atractiva, que se da entre las cadenas laterales hidrocarbonadas de aminoácidos, que estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas.

- Estructura Cuaternaria: asociación de subunidades que se mantienen unidas por efecto de las mismas fuerzas no covalentes de puentes de hidrogeno, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas que dan origen a la conformación terciaria. El hecho que es importante señalar es que casi todas las proteínas con múltiples subunidades requieren todas sus subunidades para ser plenamente funcionales.

- Proteínas Complejas (proteínas “plus”): es la proteína que requiere una o más porciones no proteínicas, como iones metálicos o grupos orgánicos y de esa manera puede funcionar correctamente.

- Desnaturalización: proceso de perturbación de una proteína ya sea secundaria, terciaria o cuaternaria, que depende de condiciones fisiológicas óptimas. Estos cambios de condiciones fisiológicos pueden ser superadas y es aquí cuando la proteína se desnaturaliza y que a la vez es una perdida irreversible de su función.

Tipos de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar en dos tipos principales: Proteínas simples y proteínas conjugadas.

Proteínas simples

Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.

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Proteínas fibrosas

- Como hebras, ya sean solas o en grupos

- Generalmente poseen estructura secundaria

- Insolubles en agua

- Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

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Proteínas globulares

Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:

- Casi redondeada en su contorno

- Con la estructura terciaria o cuaternaria

- En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas

- La función enzimática y no enzimática.

Albúminas

Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo y las semillas de ricino.

Globulinas

Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.

Prolaminas

Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas

Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.

Histonas

Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.

Prolaminas

Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.

Proteínas conjugadas

Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden dividir en siete tipos.

- Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran