Tema 1a: Aminoácidos y péptidos

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SECUNDARIA

Disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable, es consecuencia directa de la capacidad de giro de los Cα.

α-hélice: cadena plegada en forma de hélice dextrógira, la secuencia se enrolla en espiral sobre si misma con 3,6 aminoácidos por vuelta. Las cadenas laterales de proyectan hacia el exterior para evitar impedimentos estéricos. Se estabiliza por puentes de Hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –CO del 4to aminoácido siguiente.

La estabilidad depende o no de la presencia de residuos de prolina o hidroxiprolina que impiden la formación de puentes de H. También de las atracciones o repulsiones de otras cadenas laterales cargadas.

Hoja-β: algunas proteínas conservan su estructura primaria en zig-zag y se estabilizan por puentes de H intercatenarios, donde participan todos los enlaces peptídicos, confiriendo gran estabilidad a la estructura. Las cadenas se pueden unir de forma paralela (en el mismo sentido N-C) o antiparalela (Se disponen en sentido N-C y C-N, dando una estructura más compacta).

Giros β: Permite el cambio de dirección para intercambiar entre los otros tipos de estructura secundaria. Se genera un giro de 180° con 4 aminoácidos.

TERCIARIA

Combinación de distintos tipos de estructura secundaria. Según las condiciones del medio, la proteína se pliego adoptando una conformación especial y característica.

Se estabiliza por puentes de H entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos y puentes disulfuro entre cisteínas.

- Fibrosas: son generalmente estáticas, su función principal es dar soporte mecánico a las células. Suelen insolubles. Están formadas por una unidad simple que se repite y ensambla para formar fibras.

α – queratina: Función estructural muy importante en el núcleo, citoplasma y superficie de muchos tejidos celulares. Su estructura secundaria predominante es la α-hélice, en la que residuos hidrofóbicos permiten el empaquetamiento compacto. Se estabiliza por puentes disulfuro.

La del cabello tiene una estructura de dos α-hélices entrelazadas en sentido levógiro, estas junto a otro par de hebras forman un protofilamento (2 hebras de 2 α-hélices cada una) y este a su vez, una protofibrilla, que es la unión de varios protofilamentos.

Fibroína de la seda: Predomina la hoja β antiparalela. Es rica en residuos de Gly y Ala que permiten un empaquetamiento compacto de las hojas debido a su tamaño reducido. La estructura se estabiliza por fuerzas de Van der Waals, por lo que es felixible.[pic 6]

Colágeno: Su unidad básica es una triple hélice denominada tropocolágeno que le confiere resistencia a la estructura. Estas hélices poseen tres aminoácidos por vuelta, estos son generalmente una repetición de un tripéptido Gly-X-Pro, ya que solo los residuos de Gly se acomodan en las uniones entre las 3 cadenas.

- Globulares: las cadenas se pliegan sobre sí mismas. Responsables de la mayoría de las funciones celulares. La gran variedad de plegamientos refleja la gran variedad de funciones, pero hay características comunes. Residuos hidrofóbicos se sitúan al interior, mientras que los hidrofílicos al exterior. Las interacciones hidrofóbicas le confieren estabilidad.

Mioglobina: dedicada al transporte de O2 a nivel muscular. Grupo hemo (prostético) en su interior. Posee 8 segmentos de α-hélice conectadas por giros β. No presenta hojas β. Tiene sólo un sitio de unión a Oxígeno.

Estructura supersecundaria: patrón de plegamiento reconocible que incluye dos o más elementos de estructura secundaria con las conexiones entre ellos.

Dominio: zona de la proteína que es estable de manera independiente y que puede moverse como entidad única respecto al resto de la proteína.

CUATERNARIA

Estructura que poseen las proteínas fibrosas y globulares compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas. Las subunidades suelen organizarse de modo simétrico. Para que la proteína sea funcional, las subunidades deben estar unidas, ya sea por enlaces de Hidrógeno o fuerzas de Van der Waals.

- Hemoglobina: proteína tetramérica 2α y 2β. Cada cadena es muy similar a la mioglobina. Posee 4 grupos hemo. Transporta O2 y CO2 entre los pulmones y los tejidos.

Priones: son agentes infecciosos compuestos por glicoproteínas que tienen alterada su estructura secundaria, teniendo un incorrecto plegamiento. Forman agregados supramoleculares y son patógenas.

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Tema 2: Enzimas

El 99% de las enzimas son proteínas, el resto son ácidos nucleicos.

Son proteínas especializadas en catalizar reacciones bioquímicas. Su actividad catalítica depende de la estructura. Aumentan la velocidad de reacción 106 veces, disminuyendo la barrera de la energía de activación. No desplazan el punto de equilibrio. Se regeneran. Actúan a muy bajas concentraciones. Aumentan la especificidad.

Hay enzimas que actúan solas y otras que necesitan cofactores:

- Coenzimas: NAD, FAD, CoA.

- Iones inorgánicos: metalo-enzimas.

Estos se unen covalentemente a la enzima y se denominan grupo prostético. La enzima sin este grupo no es funcional y se denomina apoenzima o apoproteína. Ambos en conjunto se denominan Holoenzima.

- Clasificación:

Puede ser por el sustrato sobre el que actúan, por nombres independientes o por la naturaleza de la reacción que catalizan:

- Oxidoreductasas: transferencia de electrones

- Transferasas: transferencia de grupos funcionales

- Hidrolasas: reacciones de hidrólisis

- Liasas: adición a dobles enlaces

- Ligasas: formación de enlaces con escisión de ATP

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Al aumentar la concentración del